Contracción Muscular

Contracción muscular.
Base estructural de la contracción
Las fibras de músculo estriado proceden de células aisladas los mioblastos, que se fusionan formando miotubos. Estos a su vez de diferencian formando una fibra muscular multinucleada y limitada por una membrana. Cada fibra esta constituida por numerosas subunidades paralelas denominadas miofibrillas, las cuales consisten en una serie deunidades repetidas longitudinalmente llamadas carcomeros, que están unidos por líneas Z. El sarcómero de una miofibrilla es la unidad funcional del músculo estriado.
La línea Z contiene α-actina. Extendiéndose en ambas direcciones desde la línea z de las miofibrillas hay numerosos filamentos delgados que están constituidos principalmente por la proteína actina. Estos se intercalen entre losfilamentos gruesos de la proteína miosina. Los filamentos de miosina conforman la parte más densa del sarcómero, la banda A. La región más clara del centro de la banda A se denomina banda H. En la mitad de la zona H se halla la línea M, que ha demostrado ser el punto de localización de enzimas importantes en el metabolismo energético. La porción del sarcómero entre dos bandas A se denomina Banda I.Una sección transversal a través de la banda I evidencía perfiles con solo filamentos de actina, y otra a través de la banda H revela la presencia de solo filamentos de miosina. En la región de solapamiento, cada filamento de miosina esta rodeado por seis filamento delgados de actina que están compartidos con los filamentos gruesos de miosina que los circunda. Cada filamento de actina se hallarodeado por tres filamentos de miosina.
Al microscopio es posible observarse pequeñas proyecciones denominados puentes cruzados, que se extienden hacia fuera de los filamentos de miosina. Estas proyecciones establecen contacto con los filamentos de actina durante la contracción. Los puentes cruzados están dispuestos en un modelo de doble hélice a lo largo de los filamentos de miosina.

*Estructura de los miofilamentos

El filamento de actina se asemeja a un collar de cuentas con dos sartas trenzadas en doble hélice. Cada cuenta es una molécula monomerica de Actina G, llamadas así por su forma globular. La moléculas de actina G están polimerizadas formando la larga doble hélice de actina F, denominada así por su apariencia filamentosa. Los filamentos de actina están unidos a un extremodel material que constituye la línea Z. Situadas en los surcos de las hélices de actina se hallan las moléculas filamentosas de la proteína tropomiosina. Unido A cada tropomiosina hay un complejo de moléculas de proteínas globulares denominado colectivamente troponina.
Los monómeros individuales que polimerizan para formar el filamento de miosina son largos y delgados. Un extremo de lasmoléculas de miosina forma la región globular doble de la cabeza. La porción delgada de la molécula constituye su cuello y cola.
Cuando se trata la molécula de miosina con la enzima proteolitica tripsina, se separa en dos partes, también llamadas meromiosina ligera (LMM) y meromiosina pesada (HMM). La LMM constituye la mayor parte de la región de la cola, y la HMM forma la cabeza globular y un segmentodelgado del cuello. La región de la cabeza ofrece especial interés, pues contiene toda la actividad enzimática y la unión a la actina de la molécula original. La molécula de miosina consiste en dos cadenas peptidicas arrolladas entre si a lo largo de todo el tramo recto. La cabeza es realmente un conjunto compuesto por los extremos globulares de ambas cadenas peptídicas y varias otras (tres ocuatro dependiendo de las especies) denominadas también cadenas ligeras de miosina. Estas últimas son polipéptidos cortos de dos tipos que difieren en las distintas clases de músculo e influyen sobre la actividad ATPasa de la miosina.
La molécula de miosina, como las de actina G, se agregan y polimerizan in vitro hasta reconstruir los filamentos de miosina (banda A). Este comportamiento se lleva...