Cristalografia

La cristalografía en biología
La cristalografía asistida por rayos X es el principal método de obtención de información estructural en el estudio de proteínas y otras macromoléculas orgánicas (comola doble hélice de ADN, cuya forma se identificó en patrones de difracción de rayos X). El análisis de moléculas tan complejas y, muy especialmente, con poca simetría requiere un análisis muy complejoutilizándose ordenadores para ajustar el patrón de difracción a las posibles estructuras. El Banco de Datos de Proteínas (PDB) contiene información estructural de proteínas y otras macromoléculasbiológicas.
Avances en cristalografía de macromoléculas: 1960-1980
El evento de más impacto durante las décadas de los 60 y 70 fue el reconocimiento de la cristalografía de proteínas y de moléculasbiológicas en general como área de investigación clave en la biología molecular. El año 1962 marcó un hito al otorgarse dos premios Nobel por los resultados obtenidos usando métodos cristalográficos enesta área: El premio Nobel de Química fue concedido a Max Perutz y John Kendrew por sus estudios cristalográficos de las proteínas hemoglobina y mioglobina y el Medicina a Francis Crick, James Watson yMaurice Wilkins por descubrir que el ADN forma una doble hélice.[n. 4] En 1964 Dorothy Hodgkin también obtuvo el premio Nobel de Química por la determinación de varias estructuras de importanciabiológica, como la penicilina y la vitamina B12, entre otras.[6]
Un adelanto que facilitó en gran medida el éxito de las técnicas cristalográficas tanto en los casos más complejos como en el de moléculasde menor tamaño fue el desarrollo de ordenadores digitales. Estos hicieron posible el uso de programas para medir y analizar más fácilmente los datos obtenidos en los experimentos.[7] Sin embargo, alfinal de este periodo el estudio de proteínas estaba aún limitado por la ausencia de fuentes de rayos X intensos y el uso de película fotográfica para medir los patrones de difracción en dos...