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Páginas: 6 (1400 palabras)
Publicado: 1 de junio de 2014
El enlace caracteristico de las proteinas es el peptidico.Se forma al unirse el grupo amino(NH2) de un aminoacido con el grupo carboxilo(COOH) de otro, en el proceso se libera una molecula de agua(agua metabolica).
Otros enlaces:
En la estructura primaria: solo enlaces peptidicos
En la estructura secundaria: fuerzas puentes de hidrogeno
En la estructura terciaria: enlacedisulfuro(S-S)
En la estructura cuaternaria: interacciones hidrofóbicas o puentes salinos
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de unenlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
El enlace peptídico[1] es el principal, es el que seda entre cada aminoácido y el siguiente de la secuencia. Esos enlaces son los que conforman la estructura primaria.
También están los enlaces por puente de hidrógeno[2]. Éstos enlaces son importantes para el plegamiento de las proteínas[3] (estructuras secundaria[4]).
Y además están los puentes disulfuro[5] que unen dos cisteínas[6] por sus azufres, para formar una cistina. Estos últimos,junto con otras atracciones son las que permiten la formación de la estrucutra terciaria de las proteínas.[7]
Clasificacion de las Proteinas
Publicado el julio 15, 2008 por biochemistryquestions
325 Votes
Las proteinas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteinas, existen formas muy complejas tambien declasificarlas (http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/).
Felizmente, en los libros de texto comunes en Biomedicina se utilizan clasificaciones mas sencillas, acorde a los objetivos de ensenhanza a ese nivel:
1.- Basada en la forma de las proteinas:
a) Proteinas globulares (esferoproteinas):
Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidicoincluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente enel interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.
b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :
Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan unpapel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.
2.- Basada en la composicion:
a) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenaspeptidicas.
b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.
De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:
- nucleoproteinas
- glycoproteinas
- flavoproteinas
-...
El enlace caracteristico de las proteinas es el peptidico.Se forma al unirse el grupo amino(NH2) de un aminoacido con el grupo carboxilo(COOH) de otro, en el proceso se libera una molecula de agua(agua metabolica).
Otros enlaces:
En la estructura primaria: solo enlaces peptidicos
En la estructura secundaria: fuerzas puentes de hidrogeno
En la estructura terciaria: enlacedisulfuro(S-S)
En la estructura cuaternaria: interacciones hidrofóbicas o puentes salinos
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de unenlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.
El enlace peptídico[1] es el principal, es el que seda entre cada aminoácido y el siguiente de la secuencia. Esos enlaces son los que conforman la estructura primaria.
También están los enlaces por puente de hidrógeno[2]. Éstos enlaces son importantes para el plegamiento de las proteínas[3] (estructuras secundaria[4]).
Y además están los puentes disulfuro[5] que unen dos cisteínas[6] por sus azufres, para formar una cistina. Estos últimos,junto con otras atracciones son las que permiten la formación de la estrucutra terciaria de las proteínas.[7]
Clasificacion de las Proteinas
Publicado el julio 15, 2008 por biochemistryquestions
325 Votes
Las proteinas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteinas, existen formas muy complejas tambien declasificarlas (http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/).
Felizmente, en los libros de texto comunes en Biomedicina se utilizan clasificaciones mas sencillas, acorde a los objetivos de ensenhanza a ese nivel:
1.- Basada en la forma de las proteinas:
a) Proteinas globulares (esferoproteinas):
Estas proteinas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidicoincluyen la helice, las laminas y los giros. Estas proteinas tienen funcion metabolica: catalisis, transporte, regulacion, proteccion…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros medios acuosos de celulas y tejidos. Todas las proteinas globulares estan constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas, los aminoacidos hidrofobicos estan usualmente enel interior de la proteina globular, mientras que los hidrofilicos estan en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de estas proteinas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.
b) Proteinas fibrosas (escleroproteinas) :
Estas proteinas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempenan unpapel estructural y/o mecanico. Tienden a formar estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoacidos modificados. Ejemplos de estas proteinas son la queratina y el colageno.
2.- Basada en la composicion:
a) Proteinas Simples: Formadas solamente por aminoacidos que forman cadenaspeptidicas.
b) Proteinas conjugadas: Formadas por aminoacidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteinas, la porcion polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostetico.
De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteinas conjugados pueden clasificarse a su vez en:
- nucleoproteinas
- glycoproteinas
- flavoproteinas
-...
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