Glucoquinasa
Páginas: 2 (397 palabras)
Publicado: 22 de noviembre de 2012
La glucoquinasa (ATP: D-glucosa-6-fosfotransferasa; EC 2.7.1.1.), enzima monomérica también conocida como hexoquinasa D o hexoquinasa IV, es una de las cuatro isoenzimas de hexoquinasa (HK) quefosforilan hexosas tales como la Dglucosa, D-manosa y D-fructosa, en vertebrados las glucoquinasas son específicas para glucosa mientras que las hexoquinasas pueden fosforilar además otras hexosas. Lasisoenzimas I a III son proteínas de aproximadamente 100 kDa, mientras que la GK es una proteína de aproximadamente 50 kDa y 465 aminoácidos
La cadena polipeptídica de las hexoquinasas se encuentraplegada formando dos dominios estructurales, entre los que se localiza el sitio activo de fosforilación mientras que , se propuso que la GK podría adoptar dos conformaciones diferentes, abierta ycerrada, dependiendo de la usencia o presencia de glucosa, respectivamente.
Las HK I, II y III poseen una alta afinidad por glucosa (valor de la constante de afinidad de 0.02-0.2 mM) y son sensibles ala inhibición por glucosa-6-fosfato (G6P). A diferencia del resto de hexoquinasas, la GK presenta una baja afinidad por glucosa (valor de la constante de afinidad de 7-9 mM) y no es inhibida por susmetabolitos producto, G6P y ADP, ni por otros intermediarios o cofactores del metabolismo de glucosa, a concentraciones fisiológicas.
Se ha observado una alta homología de secuencia entre lasmitades N-terminal y C-terminal de las hexoquinasas cuando se comparan entre sí y cuando se comparan a la GK. Esta alta homología de secuencia podría deberse a un origen común de los correspondientes genesque evolucionaron a partir de un gen ancestral mediante mecanismos de duplicación, fusión génica y mutaciones que dio lugar a las distintas isoenzimas con la adquisición de funciones reguladoraspropias.
Se propusieron entonces dos modelos para explicar el modelo cinético de la GK: el modelo mnemónico y el modelo de transición lenta inducida por ligando [32, 38]. Ambos modelos asumen la...
La cadena polipeptídica de las hexoquinasas se encuentraplegada formando dos dominios estructurales, entre los que se localiza el sitio activo de fosforilación mientras que , se propuso que la GK podría adoptar dos conformaciones diferentes, abierta ycerrada, dependiendo de la usencia o presencia de glucosa, respectivamente.
Las HK I, II y III poseen una alta afinidad por glucosa (valor de la constante de afinidad de 0.02-0.2 mM) y son sensibles ala inhibición por glucosa-6-fosfato (G6P). A diferencia del resto de hexoquinasas, la GK presenta una baja afinidad por glucosa (valor de la constante de afinidad de 7-9 mM) y no es inhibida por susmetabolitos producto, G6P y ADP, ni por otros intermediarios o cofactores del metabolismo de glucosa, a concentraciones fisiológicas.
Se ha observado una alta homología de secuencia entre lasmitades N-terminal y C-terminal de las hexoquinasas cuando se comparan entre sí y cuando se comparan a la GK. Esta alta homología de secuencia podría deberse a un origen común de los correspondientes genesque evolucionaron a partir de un gen ancestral mediante mecanismos de duplicación, fusión génica y mutaciones que dio lugar a las distintas isoenzimas con la adquisición de funciones reguladoraspropias.
Se propusieron entonces dos modelos para explicar el modelo cinético de la GK: el modelo mnemónico y el modelo de transición lenta inducida por ligando [32, 38]. Ambos modelos asumen la...
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