guias biologia 1

El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en lasproteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.Para calcularlo se deben utilizar los pKa.(Los pKa a considerar para esta ecuación,en una tabla de pH, son los que contienen a la especie química con carga igual acero, cuando tienen más de un pKa).Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones hidrógeno y con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga neta de la molécula. A la concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el cual la concentración del ion híbrido de una proteína es máxima y el movimiento neto de lasmoléculas de soluto en un campo eléctrico esprácticamente nulo, se le denomina punto isoeléctrico.


Estructura terciaria de las proteínas
La estructura terciaria de una proteína' es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades biológicas de éstas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos funcionales de laproteína, condiciona su capacidad de interacción con otros grupos y ligandos. De esta manera, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de la proteína determina la estructura terciaria1
La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas. En cuanto a los niveles de laestructura de las proteínas, en la estructuraterciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de proteínas integrales de membrana, los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica. Por tanto, este tipo de estructura es la que le da a la proteínas sus particularidadesfísicoquímicas como ser la polaridad o apolaridad de la molécula.2
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria[editar]
La estructura terciaria de las proteínas está afianzada por cuatro clases de interacciones: enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas, interacciones de van der Waals, y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas deagua evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura). Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta.3


La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructual deproteínas o ácidos nucleicos que lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de estas sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el funcionamiento óptimo de las proteínas o ácidos nucleicos pudiendo llegar a la pérdida total de su función biológica. También, pero no siempre, va acompañado de cambios en las propiedades fisico-químicas siendo lo más común la pérdida desolubilidad.
¿En que consiste la desnaturalización de proteínas?
Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida con el nombre deconformación espacial y se caracteriza por un plegamiento determinado de su estructura. Ladesnaturalización de las proteínas ocurre cuándo se pierde estaconformación espacial específica.
Agentes desnaturalizantes Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos citar:Temperatura pH polaridad del disolventev fuerza iónica

 Estructural. Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras contráctiles, los orgánulos...