HEMOGLOBNA
Páginas: 4 (876 palabras)
Publicado: 13 de septiembre de 2015
EL ORIGEN DE LA ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de formareversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2.Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatrocadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuenciaespecífica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. Enel caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana sonlas siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vezestá protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados seencuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad.
También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan comohistidinas proximales, ya que están presentes cerca al grupo hemo.
El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los...
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de formareversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2.Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatrocadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuenciaespecífica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. Enel caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana sonlas siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vezestá protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados seencuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad.
También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan comohistidinas proximales, ya que están presentes cerca al grupo hemo.
El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de profirina y tiene seis valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los...
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