Inmunoglobulina E

Estructura
La estructura de la IgE la componen 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras; la zona donde se sitúan estas últimas se conoce como región Fab y constituye el áreavariable de la inmunoglobulina y la zona de reconocimiento del alérgeno. La región constante, conocida como Fc , está constituida exclusivamente por las cadenas pesadas; en ella sealoja el dominio C * 3, punto de unión de la IgE con los receptores específicos de la membrana de diferentes estirpes celulares (fig. 1). Mastocitos y basófilos tienen en susuperficie receptores de alta afinidad para la IgE (Fcε RI), mientras que eosinófilos y linfocitos B están dotados de receptores de baja afinidad (Fcε RII, también conocidos comoCD23).







Esquema de la estructura de la inmunoglobulina E (IgE) humana. La región Fab es la parte variable de la molécula en la que reside su capacidad de reconocimientodel alérgeno específico; la región Fc es parte común de la IgE donde reside el dominio Cε 3 para su unión a los receptores de la membrana celular. Obsérvese que este dominio seexpresa a ambos lados de la molécula.
Función
La mayor parte de la IgE se encuentra unida a FcεRI en la superficie de los mastocitos, eosinófilos y basófilos. El reconocimientode un antígeno por la IgE desencadena complejas reacciones inmunitarias, entre las que pueden destacarse, por ejemplo, la desgranulación de los mastocitos, que liberansustancias vasoactivas como la histamina, así como la intervención de los eosinófilos en la respuesta inflamatoria.
Contiene de un 10 a un 12% en peso de glúcidos y su concentración enel suero es de 0,01 a 0,10 mg por 100

Valores normales de IGgE (inmunoglobulina E):
neonatos, 0.50 a 20 UI/ml
niños hasta 8 años, 1.50 a 60 UI/ml
adultos, 2.00 a 165 UI/ml.