inmunoglobulinas

Estructura y función de las inmunoglobulinas (Ig)
Inmunología |Etiquetas: componentes
Las moléculas que interaccionan con el antígeno en nuestro organismo para reconocerlo son lasinmunoglobulinas, el TCR (receptor de células T) y las moléculas de histocompatibilidad. En los tres casos la función es diferente, pero en todos es necesaria la unión con el antígeno. En este tema y los siguientesveremos como son estas moléculas y como llevan a cabo su función.
Las inmunoglobulinas son un grupo amplio de proteínas que se encuentran de forma soluble (los denominados anticuerpos), o anclados enla membrana de lo linfocitos B, constituyendo el receptor para el antígeno, también denominado BCR. El TCR es el receptor de los linfocitos T y es estructuralmente parecido al BCR.
InmunoglobulinasSon glicoproteínas globulares, formadas por 4 cadenas polipeptídicas: 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras, ambas idénticas entre sí. Las cadenas se mantienen unidas por puentes disulfuro. Al lugarde unión de los dos “brazos” y la “cola” se le denomina bisagra, porque permite que los dos brazos puedan moverse para adoptar la mejor unión posible al antígeno.

Relación estructura funciónPodemos romper las inmunoglobulinas con un enzima proteasa, liberando los 2 brazos, llamados fragmentos Fab, cada uno por su lado y la cola o fragmento Fc, por otro lado. El primero conserva la capacidadpara interaccionar con el antígeno y el segundo las funciones efectoras.
La especificidad por tanto reside en el hueco tridimensional que determinan los 2 dominios variables. Cuando se unen alantígeno, con su parte variable, se produce un cambio de cargas. Este cambio de cargas va circulando por las cadenas, haciendo que los dominios constantes de las cadenas pesadas cambien de conformación. En losdominios constantes de las cadenas pesadas es donde se de la activación de la cascada de señalización.
Por lo tanto observamos que se precisa la colaboración de ambos dominios para llevar a cabo...