Metabolismo de los aminoacidos
Páginas: 8 (1825 palabras)
Publicado: 7 de septiembre de 2012
IIDENUT
Instituto de Investigación para el Desarrollo de la Nutriología
Oficina de Divulgación Científica Oficina de Desarrollo de Material Científico Oficina de Desarrollo de Proyectos y apoyo comunitario Oficina de Docencia Centro Diagnóstico
Diplomado de especialización en Nutrición clínica
Lectura completaría 1
Metabolismo de aminoácidos
Todos los tejidos tienen cierta capacidadpara la síntesis (producción) de aminoácidos no esenciales, remodelación de aminoácidos, y conversión de los esqueletos de carbono que no son de aminoácidos en aminoácidos y en otros derivados que contienen nitrógeno [Nota: el esqueleto de carbono está constituido por todos los carbonos unidos al grupo amino NH3).
En la figura los esqueletos de carbono se encuentran resaltados de color negro yazúl
El hígado es el sitio principal de metabolismo del nitrógeno en el cuerpo. El nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos es eliminado vía transaminación (trasladar el grupo amino a otro compuesto), desaminación (retirar el grupo amino) y/o formación de urea; los esqueletos de carbono se conservan generalmente como carbohidratos, vía gluconeogénesis, o como ácidos grasos víalipogénesis. A este respecto los aminoácidos caen en tres categorías: glucogénicos, cetogénicos, o glucogénicos y cetogénicos. Los aminoácidos glucogénicos son los que dan lugar a una producción neta de piruvato o intermediarios del Ciclo de Krebs, tales como α-cetoglutarato u oxaloacetato, que son precursores de la glucosa vía gluconeogénesis. Todos los aminoácidos excepto la lisina y la leucina son almenos en parte glucogénicos. La lisina y la leucina son los únicos aminoácidos que son solamente cetogénicos, dando lugar solamente a acetil-CoA o a acetoacetil-CoA, ninguno de los cuales puede traer la producción neta de la glucosa.
Mariano Carranza No. 226 of. 604 (frente a canal 5) Atención Lunes a Viernes 9-1pm y 3-5 pm Telef. 265-6939 – (99) 411*1184 www.iidenut.com / informes@iidenut.com IIDENUT
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1. Biosíntesis de Aminoácidos no Esenciales
El glutamato es sintetizado a partir de su ampliamente distribuido precursor, el α-ceto ácido. Lareacción consiste de un proceso simple de transaminación medida por la enzima glutamato deshidrogenasa. Cabe señalar que esta reacción es reversible.
1.1 Glutamato y Aspartato
Al igual que el glutamato también se forma mediante una reacción simple de transaminación mediada esta vez por la enzima aminotransferasa, AST (anteriormente denominado suero glutamato-oxalato transaminasas, SGOT)[NOTA: Esta enzima es una de las que se eleva en paciente con inflamación hepática]
Note, en la figura, como el grupo amino NH2 presente en el glutamato es transferido al oxalacetato: el glutamato queda convertido en α-cetoglutarato, mientras que el oxalacetato pasa a ser aspartato
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El Aspartato también puede derivarse de asparagina a través de la acción de asparaginasa. Elaspartato es importante para la producción de ornitina que es un aminácido crucial en el ciclo de la urea.
Síntesis de asparagina a partir de aspartato
1.2 Alanina y Ciclo de Glucosa-Alanina
Aparte de su papel en la síntesis de proteínas, la alanina es segunda en importancia solamente con respecto a la glutamina como aminoácido circulante. Es importante en la transferencia de nitrógeno...
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Metabolismo de aminoácidos
Todos los tejidos tienen cierta capacidadpara la síntesis (producción) de aminoácidos no esenciales, remodelación de aminoácidos, y conversión de los esqueletos de carbono que no son de aminoácidos en aminoácidos y en otros derivados que contienen nitrógeno [Nota: el esqueleto de carbono está constituido por todos los carbonos unidos al grupo amino NH3).
En la figura los esqueletos de carbono se encuentran resaltados de color negro yazúl
El hígado es el sitio principal de metabolismo del nitrógeno en el cuerpo. El nitrógeno potencialmente tóxico de los aminoácidos es eliminado vía transaminación (trasladar el grupo amino a otro compuesto), desaminación (retirar el grupo amino) y/o formación de urea; los esqueletos de carbono se conservan generalmente como carbohidratos, vía gluconeogénesis, o como ácidos grasos víalipogénesis. A este respecto los aminoácidos caen en tres categorías: glucogénicos, cetogénicos, o glucogénicos y cetogénicos. Los aminoácidos glucogénicos son los que dan lugar a una producción neta de piruvato o intermediarios del Ciclo de Krebs, tales como α-cetoglutarato u oxaloacetato, que son precursores de la glucosa vía gluconeogénesis. Todos los aminoácidos excepto la lisina y la leucina son almenos en parte glucogénicos. La lisina y la leucina son los únicos aminoácidos que son solamente cetogénicos, dando lugar solamente a acetil-CoA o a acetoacetil-CoA, ninguno de los cuales puede traer la producción neta de la glucosa.
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1. Biosíntesis de Aminoácidos no Esenciales
El glutamato es sintetizado a partir de su ampliamente distribuido precursor, el α-ceto ácido. Lareacción consiste de un proceso simple de transaminación medida por la enzima glutamato deshidrogenasa. Cabe señalar que esta reacción es reversible.
1.1 Glutamato y Aspartato
Al igual que el glutamato también se forma mediante una reacción simple de transaminación mediada esta vez por la enzima aminotransferasa, AST (anteriormente denominado suero glutamato-oxalato transaminasas, SGOT)[NOTA: Esta enzima es una de las que se eleva en paciente con inflamación hepática]
Note, en la figura, como el grupo amino NH2 presente en el glutamato es transferido al oxalacetato: el glutamato queda convertido en α-cetoglutarato, mientras que el oxalacetato pasa a ser aspartato
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Síntesis de asparagina a partir de aspartato
1.2 Alanina y Ciclo de Glucosa-Alanina
Aparte de su papel en la síntesis de proteínas, la alanina es segunda en importancia solamente con respecto a la glutamina como aminoácido circulante. Es importante en la transferencia de nitrógeno...
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