Metabolismo de los aminoácidos
Páginas: 5 (1046 palabras)
Publicado: 7 de septiembre de 2014
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Transaminación y desaminacion
El grupo α-amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de carbono, mediante el desarrollo coordinado de la transaminación y la desaminacion oxidativa.
Durante la transaminación, el grupo α-amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono),en consecuencia se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido inicial. Esta reacción es catalizada por las enzimas aminotransferasas, también llamadas transaminasas, muchas de las cuales utilizan α-cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de todos los aminoácidos es dirigido al glutamato. El piridoxal fosfato (PLP), el cual seforma a partir de la vitamina B6 (piridoxina), es el grupo prostético de las aminotransferasas. El PLP se enlaza a la enzima y al sustrato formando lo que se conoce como base de Schiff. El grupo -amino es transferido al PLP creándose piridoxamina fosfato transitoriamente, posteriormente el cetoácido aceptor toma el grupo amino de la piridoxamina fosfato, con lo que se genera el aminoácidocorrespondiente y la piridoxamina fosfato vuelve a su estado original.
Posteriormente, la desaminacion oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima alosterica mitocondrial requiere de NAD o
NADP como coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la desaminacion.
Mediante estareacción, el glutamato pierde su grupo amino en forma de amonio y libera su esqueleto de carbono como α-cetoglutarato, esto ocurre en ambos sentidos; la glutamato deshidrogenasa tanto desamina al glutamato como lo sintetiza.
Transporte del amonio extrahepático al hígado
El amonio generado en la desaminacion oxidativa es toxico para las células, por lo que es convertido a urea en el hígado.Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen amonio, es necesario un sistema de transporte adecuado. La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para convertir el amonio en glutamina, producto atoxico. La glutamina se trasporta por la sangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio. Por otro lado, dado que el musculo obtiene energía principalmente de laglucolisis, utiliza una ruta diferente, el ciclo de la glucosa-alanina. El piruvato que se genera en la glucolisis experimenta una transaminación con glutamato, consecuentemente se forma alanina. El glutamato a su vez ha obtenido su nitrógeno del amonio gracias a la glutamato deshidrogenasa. La alanina se transporta del musculo al hígado donde pierde su nitrógeno en forma de amonio mediantetransaminación y desaminacion. La transaminación de alanina genera piruvato a partir del cual se sintetiza glucosa por gluconeogénesis. La glucosa se libera a la sangre para dirigirse al musculo o para nutrir al cerebro. Este proceso cíclico permite al musculo eliminar el amonio y tener glucosa disponible.
Ciclo de la urea
Como ya se dijo, la acumulación de amonio tiene consecuencias toxicas. Por lotanto se debe eliminar con la misma rapidez con la con la que se genera. Los animales acuáticos eliminan directamente amonio gracias a que pueden captar y expulsar cantidades ilimitadas de agua. En cambio los animales terrestres necesitan transformarlo en un compuesto que pueda excretarse sin que ello implique una pérdida importante de agua. Las aves y los reptiles producen ácido úrico y losmamíferos urea.
La urea se forma a lo largo de una secuencia de cinco reacciones en el higado, de la cuales cuatro forman un ciclo:
1) En la mitocondria, la enzima mitocondrial cabamoil fosfato sintetasa I, que técnicamente no forma parte del ciclo de la urea, cataliza la reacción limitante.
Condensa amonio y bicarbonato para formar carbamoil fosfato, quien proporciona uno de los dos átomos de...
Transaminación y desaminacion
El grupo α-amino (nitrógeno) de los aminoácidos es separado del esqueleto de carbono, mediante el desarrollo coordinado de la transaminación y la desaminacion oxidativa.
Durante la transaminación, el grupo α-amino de los aminoácidos proteicos, excepto lisina, treonina y prolina, se transfiere a un cetoácido (esqueleto de carbono),en consecuencia se forma un nuevo aminoácido y se libera el cetoácido correspondiente al aminoácido inicial. Esta reacción es catalizada por las enzimas aminotransferasas, también llamadas transaminasas, muchas de las cuales utilizan α-cetoglutarato como cetoácido, por lo que tarde o temprano, el grupo amino de todos los aminoácidos es dirigido al glutamato. El piridoxal fosfato (PLP), el cual seforma a partir de la vitamina B6 (piridoxina), es el grupo prostético de las aminotransferasas. El PLP se enlaza a la enzima y al sustrato formando lo que se conoce como base de Schiff. El grupo -amino es transferido al PLP creándose piridoxamina fosfato transitoriamente, posteriormente el cetoácido aceptor toma el grupo amino de la piridoxamina fosfato, con lo que se genera el aminoácidocorrespondiente y la piridoxamina fosfato vuelve a su estado original.
Posteriormente, la desaminacion oxidativa del glutamato es catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima alosterica mitocondrial requiere de NAD o
NADP como coenzima, es inhibida por el GTP y el ATP, mientras que el GDP y ADP la activan. Así, una disminución del nivel energético incrementa la desaminacion.
Mediante estareacción, el glutamato pierde su grupo amino en forma de amonio y libera su esqueleto de carbono como α-cetoglutarato, esto ocurre en ambos sentidos; la glutamato deshidrogenasa tanto desamina al glutamato como lo sintetiza.
Transporte del amonio extrahepático al hígado
El amonio generado en la desaminacion oxidativa es toxico para las células, por lo que es convertido a urea en el hígado.Ya que todos los tejidos extrahepáticos producen amonio, es necesario un sistema de transporte adecuado. La mayoría utiliza a la enzima glutamina sintetasa para convertir el amonio en glutamina, producto atoxico. La glutamina se trasporta por la sangre al hígado, en donde la glutaminasa la hidroliza y se libera el amonio. Por otro lado, dado que el musculo obtiene energía principalmente de laglucolisis, utiliza una ruta diferente, el ciclo de la glucosa-alanina. El piruvato que se genera en la glucolisis experimenta una transaminación con glutamato, consecuentemente se forma alanina. El glutamato a su vez ha obtenido su nitrógeno del amonio gracias a la glutamato deshidrogenasa. La alanina se transporta del musculo al hígado donde pierde su nitrógeno en forma de amonio mediantetransaminación y desaminacion. La transaminación de alanina genera piruvato a partir del cual se sintetiza glucosa por gluconeogénesis. La glucosa se libera a la sangre para dirigirse al musculo o para nutrir al cerebro. Este proceso cíclico permite al musculo eliminar el amonio y tener glucosa disponible.
Ciclo de la urea
Como ya se dijo, la acumulación de amonio tiene consecuencias toxicas. Por lotanto se debe eliminar con la misma rapidez con la con la que se genera. Los animales acuáticos eliminan directamente amonio gracias a que pueden captar y expulsar cantidades ilimitadas de agua. En cambio los animales terrestres necesitan transformarlo en un compuesto que pueda excretarse sin que ello implique una pérdida importante de agua. Las aves y los reptiles producen ácido úrico y losmamíferos urea.
La urea se forma a lo largo de una secuencia de cinco reacciones en el higado, de la cuales cuatro forman un ciclo:
1) En la mitocondria, la enzima mitocondrial cabamoil fosfato sintetasa I, que técnicamente no forma parte del ciclo de la urea, cataliza la reacción limitante.
Condensa amonio y bicarbonato para formar carbamoil fosfato, quien proporciona uno de los dos átomos de...
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