Monoxidos

COFACTORES Y COENZIMAS
Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicasdenominadas cofactores para poder ejercer su actividad. Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como laflavina o el grupo hemo. Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante lareacción. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren grupos funcionales entre enzimas.

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactores la anhidrasa carbónica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo. Estas moléculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo,la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en reacciones redox.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima juntocon cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los gruposprostéticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas quecontienen múltiples subunidades, como en el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.

Coenzimas

Lascoenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como lariboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las...