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Introducción
Un rasgo característico de las enzimas es la saturación con el sustrato, no obstante, las enzimas varían con respecto a la concentración de sustrato que se necesita para que semanifieste.
En la figura 1 se observa el efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de la reacción catalizada por un enzima A →P (Nelson y Cox. Principios de bioquímica, 2006).

En lagrafica se observa que, a una concentración de sustrato baja, la velocidad inicial de la reacción V_(0 )es casi proporcional a la concentración del sustrato, sin embargo, a medida que la [S]aumenta, la V_0 de la reacción disminuye y deja de ser proporcional a la concentración de sustrato. Sin embargo, en la zona en la que la velocidad se aproxima a ser constante, la reacción es esencialmentede orden cero con respecto al sustrato, y se dice entonces que la enzima se haya saturado con su sustrato.
En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, postularon que, primero la enzima se combina consu sustrato para formar el complejo ES, que es una unión relativamente reversible. Luego el complejo se rompe: por un lado se libera la enzima y, por el otro, se origina el producto. Esta segundareacción es más lenta y, por lo tanto, se convierte en el factor limitante de la reacción total de catálisis. De acuerdo a estos dos principios establecieron que el efecto de la concentración delsustrato en la velocidad de reacción se rige por la siguiente relación matemática (Jaime Fornaguera y Georgina Gómez. Bioquímica):
Ecuación de Michaelis- Menten
V_0= (V_(máx ) [S])/(K_M+ [S] )Sin embargo, en la práctica es muy difícil determinar V_máx con exactitud a partir de graficos directos de V_0 contra [S] .
Un mejor método para determinar los valoresde los parámetros de la ecuación de Michaelis –Menten (V_máx y k_M ), es el formulado por Hans Lineweaver y Dean Burk, en el cual utiliza la reciproca de la ecuación de Michaelis - Menten:...