pepsina temperatura

INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA Y EL PH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA PEPSINA
OBJETIVO GENERAL
Determinar la influencia de la temperatura y el pH sobre la actividad enzimática de la pepsina.
OBJETIVO ESPECIFICO
Determinar la importancia de los diferentes factores que afectan la actividad enzimática, me diente la aplicación de los principales factores pH, temperaturas.
Estudiar la reacciónentre complejo enzimático, en enzima sustrato, mediante procesos espectrofotométricos, para así determinar la actividad de la enzima (pepsina).
MARCO TEÓRICO
Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro organismo se hayan mediados por enzimas, estas en su mayoría son de naturaleza proteica (algunas son ARN). Puede definirse a las enzimas (ez) como catalizadores, capaces de acelerar lasreacciones químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reacción o sea por el sustrato
Sobre el cual actúan.
Ciertas ez requieren de ciertos compuestos orgánicos, termoestables para poder cumplir con su función catalítica, estas moléculas se denominan coenzimas, generalmente tiene bajo pesomolecular y suelen ser claves en el mecanismo catalítico. La apoenzima unida a la coenzima constituye la holoenzima. Estas moléculas termoestables generalmente son vitaminas o metales. Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se dividen en 6
Clases o grupos:
1) Oxidorreductasas; es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde una molécula donante (el agente reductor) a otraaceptora (el agente oxidante). Por ejemplo, una enzima que catalizara esta reacción sería una xidorreductasa:
A– + B → A + B–
En el ejemplo, A es el reductor o donante de electrones y B es el oxidante o aceptor.
No obstante, en el metabolismo celular las reacciones de óxido-reducción pueden ser menos patentes; consisten en la reducción u oxidación de grupos funcionales, y suelen implicar a coenzimasque también cambian su estado redox, como pueden ser los pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+, FAD/FADH2 o FMN/FMNH2. Por ejemplo:
Pi + gliceraldehído-3-fosfato + NAD+ → NADH + H+ + 1,3-bisfosfoglicerato
En esta reacción, NAD+ es el oxidante o aceptor de electrones y el gliceraldehído-3-fosfato, el reductor o donante de electrones.
2) Transferasas; es una enzima que cataliza la transferencia de un grupofuncional, por ejemplo un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora. Por ejemplo, una reacción de transferencia es la siguiente:
A–X + B → A + B–X
En el ejemplo, A es el donador y B es el aceptor; el donador es, a menudo, un coenzima.
3) Hidrolasas; es una enzima capaz de hidrolizar un enlace químico. Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción siguiente será unahidrolasa:
A–B + H2O → A–OH + B–H
4) Liasas; es una enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente. Resultado del proceso de ruptura se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras enanillo.
Son enzimas de la clase IV que llevan a cabo reacciones bioquímicas en las que se eliminan grupos mediante la escisión de un enlace, generalmente entre dos átomos de carbono, entre carbono y oxígeno, entre carbono y nitrógeno o entre carbono y azufre, para formar un doble enlace. También pueden funcionar a la inversa, catalizando la formación de estos enlaces mediante la adición de un grupo aldoble enlace. Por ejemplo la enzima adenilato ciclasa que cataliza la siguiente reacción sería una líasa.
ATP → AMPc + PPi
Una peculiaridad de las liasas es que requieren de la participación de un sólo sustrato para efectuar una reacción en un sentido, y de dos para realizar la reacción en sentido opuesto.
5) Isomerasas; una enzima isomerasa es una enzima que transforma un isómero de un...