Procesos de la fosforilación oxidativa

La fosforilación oxidativa

Bioenergética del transporte de electrones

arriba”)

Transportadores de electrones en la mitocondria

4. Hierro. La reacción redox es la siguiente:

Fe2+ ↔ Fe3+ + e-

El átomo de hierro no se va a encontrar nunca libre, sino formando parte de proteínas de dos tipos
completamente distintos:
1. Citocromos en los que el hierro se encuentra unido a ungrupo hemo
2. Ferrosulfoproteínas, en las que el hierro se encuentra formando los denominados “centro ferrosulfurados” o “hierro-azufre”.
En ambos casos la reacción es siempre la misma: se transfiere exclusivamente un electrón
Los citocromos son hemoproteínas que se distinguen por sus espectros de absorción. En la cadena
respiratoria hay citocromos b (3 diferentes: b560, b562 y b566), c, c1, a ya3. b, c y c1 contienen el mismo
hemo que la hemoglobina y mioglobina (porfirina IX + hierro), unido covalentemente a la proteína en el
caso de c y c1. a y a3 contiene hemo A.

Ferroprotoporfirina IX. Asociado fuertemente
a la proteína, formando los Citocromos tipo b

Hemo C. Unido covalentemente a la proteína a
través de dos cisteínas. Citocromo c

Hemo A. Asociado fuertemente a losCitocromos a

Resumen general del proceso

La cadena de transporte electrónico mitocondrial

Complejo I
NADH:Ubiquinona oxidorreductasa. “NADH deshidrogenesa”
NADH + H+ + Q + nH+(matriz) ↔ NAD+ + QH2 + nH+(citosol)
(n: probablemente 4)

Formado por 16 a 25 subunidades en bacterias y
por 42 subunidades en mitocondrias; PM
superior a 850 kDa. Contiene un nucleótido de
flavina (FMN) yentre 6 y 8 centros hierroazufre [Fe2-S2]. La estructura tridimensional de
este complejo (> que un ribosoma) no se conoce
todavía. Mediante microscopía electrónica de
alta resolución se ha podido determinar que
tiene una forma similar a la que se muestra en el
esquema. De todas las cadenas peptidicas que
forman el complejo, siete están codificadas por
el DNA mitocondrial.

Complejo IIIUbiquinol: Citocromo c oxidorreductasa. Complejo “citocromo bc1” o “citocromo c reductasa”

QH2 + 2 Cyt cox + 2 H+matriz → Q + 2 Cyt cred + 4 H+citosol
Es un dímero de dos monómeros idénticos de 11 cadenas polipeptídicas cada uno. Contiene 1 centro
Fe2S2 como ferrosulfoproteína de Rieske (centro Fe2S2 en el que 2 Cys se sustituyen por dos His), 1
citocromo c1 (que interacciona con el citocromoc) y dos citocromos b: bK y bT, ambos unidos a la
misma cadena polipeptídica. El PM es superior a 250 kDa. Una cadena polipeptídica está codificada por
el DNA mitocondrial, la del citocromo b.

El ciclo Q permite la transferencia de electrones de CoQ a Citocromo c y el transporte de
protones al espacio intermembrana.

El complejo IV (citocromo c oxidasa) cataliza la transferencia decuatro electrones desde 4 citocromos c
a una molécula de O2.

4 Cit creducido + O2 + 8 H+matriz → 4 Cit coxidado + 2 H2O + 4 H+citosol
La reducción del O2 por el citocromo c conlleva la desaparición de 8 protones de la matriz y la aparición
de 4 protones en el espacio intermembrana.

Flujo de electrones a través del complejo IV.
Las tres cadenas polipeptídicas esenciales en el
flujoelectrónico son I, II y III. El contorno mas
claro incluye las 10 cadenas restantes del
complejo. La transferencia electrónica
comienza cuando dos moléculas de citocromo c
reducidas donan un electrón cada una al centro
binuclear CuA. A continuación los electrones
pasan a través del hemo a al centro Fe-Cu
(citocromo a3 y CuB). El oxígeno se une ahora
al hemo a3 y se reduce a su forma peroxi (O22-)gracias a los electrones del centro Fe-Cu. La
aportación de dos electrones adicionales del
citocromo c convierte al O22- en dos moléculas
de agua, consumiendo cuatro protones
“sustrato” de la matriz. Simultáneamente, se
bombean cuatro protones más desde la matriz
por un mecanismo todavía desconocido. La
subunidad III es aparentemente esencial para la
función del complejo IV, aunque su...