Resumen acuaporinas

Universidad Autónoma de Durango

Materia: Bioquímica y su laboratorio.

Trabajo: Resumen: Acuaporinas.
Acuaporinas: los canales de agua celulares.
Las acuaporinas regulan el paso del agua a través de la membrana celular. Forman una familia de proteínas muy diversa; se hallan en todos los seres vivos. Abundan en plantas y en el sistema renal de los animales.
El agua es fundamental paraque la vida sea viable.
El intercambio de materia con el entorno es realizado a través de la membrana.
En 1895 Charles Overton publicó un estudio sobre las propiedades osmóticas de las células animales y vegetales; desde entonces se creyó que la membrana era atravesada pasivamente por el agua. No obstante, esto no explicaba la permeabilidad mostrada por los glóbulos rojos y las células del túbulorenal, además se descubrió que el paso del agua a través de de la membrana podía bloquearse con fármacos derivados de compuestos mercuriales. Estas observaciones, como las realizadas en membranas artificiales, permitieron deducir la existencia de proteínas especializadas en la formación de poros acuosos.
El descubrimiento del primer canal de agua en la membrana celular la acuaporina-1 (AQP1), levalieron a Peter Agre el premio Nobel de química de 2003. Agre y su equipo, de la Universidad Johns Hopkins, estudiaban en 1988 las proteínas de la membrana de los eritrocitos. Purificaron la proteína 32 kilodalton, encontraron un polipeptido de peso molecular menor 28 kilodalton, que purificaban como su proteína de interés. Al analizar a 28 kilodalton encontraron no tiene relación con laproteína RH, además de ser abundante en glóbulos rojos y en célula del túbulo proximal al riñón.
En 1992 descifraron la función de la proteína denominada al inicio CHIP28, recibió después el nombre de AQP1
Al inyectar cantidades exiguas de ARN mensajero de AQP1 en ovocitos de la rana xenopus laevis, estos desarrollaba una permeabilidad superior que los que no eran inyectados. El agua dependiente delAQP1 se inhibe mediante clorido de sodio.
Actualmente se conocen 13 acuaporinas.
La AQP1 muestra una estrella semejanza con los miembros de la familia de las proteínas integrales de la familia de una familia de proteínas integrales de membrana (PIM)
Se clonaron las otras acuaporinas, después de clonar AQP1. Las acuaporinas en conjunto forman la familia de proteínas integrales de membranaresponsable del transporte del agua. Se nombraron desde AQP1 a AQP12; la proteína PIM se denominó AQP0.
Se siguió el mismo protocolo de clonación para todas las acuaporinas. De los tejidos donde se sospechaba la existencia de un canal de agua se extraía ARN, a partir de este por transcripción inversa se obtuvo el ADN complementario.
El ADNc se utilizó como molde en una reacción en cadena depolimerasa, junto con cebadores que reconocerían y se hibridarían a las regiones NPA de cualquier miembro de la familia PIM presente en la muestra de ARN. El grupo de Agre clonó las proteínas AQP1, AQP4, AQP5 y AQP6; el de Sei Sasaki, de la Universidad de Medicina y Odontología de Tokio, identificó las secuencias de AQP2, AQP7, AQP8, AQP9, AQP10, AQP11 y AQP12. En la identificación de AQP3 intervino MiriamEchevarría.
El tamaño de las acuaporinas suele oscilar entre los 250 y 300 aminoácidos, muy hidrofóbicas, se organizan en seis segmentos de estructura α-hélice que atraviesan la membrana de lado a lado, se une por cinco lazos conectados que le dan forma de reloj de arena.
El grupo de Fujiyoshi Yoshinori, de la Universidad de Kyoto, Andreas Engel, de la Universidad de Basilea, y Agre,determinaron la estructura molecular de AQP1 con una resolución de 3,8 angstrom. A partir de este análisis tridimensional se determinó una correlación directa entre aminoácidos específicos y estructura proteica.
La AQP1 presenta una permeabilidad elevada. Las acuaporinas AQP3, AQP7. AQP9 y AQP10 forman el subgrupo de las acuagloceroporinas, que también son permeables a la urea, el glicerol y otros...