ROMER EXPLOCION DE FISIO
Páginas: 2 (444 palabras)
Publicado: 19 de octubre de 2015
Romer Alexander Polanco Rincón.
Matricula: 100275405
Síntesis y translocación de proteínas
Para la síntesis y translocación de proteínas, es imprescindible la presencia de una partículareconocedora de la señal (PRS), que está formada por seis polipéptidos pequeños, que son (P9, P14, P19, P54, P68 y P72) y un ARN citoplasmático pequeño (ARNsrp). Esta señal inhibe la síntesis proteica para quela proteína se libere sólo en el retículo endoplásmico rugoso y no en el citoplasma.
El receptor tiene un hueco para que entre la señal y, además, se une al receptor del retículo para que el conjuntode ribosomas quede fijo a él.
TranslocaciónEl translocador es una proteína integral de la membrana que forma un canal para que la proteína que se está sintetizando entre en la cisterna. Otrasproteínas integrales de la membrana del retículo endoplásmico rugoso ayudan a que se pueda hacer la translocación (Complejo Sec 61, 62, 63, 71, 72). También intervienen chaperonas hsp 70.
Proteínasintegrales: la parte que entra en el retículo endoplásmico rugoso se separa de la molécula señal gracias a la peptidasa señal
Formación de la proteína funcional a partir de una cadena de aminoácidosPlegamiento: la cadena se pliega gracias a la ayuda de las chaperonas
Glucosilación: recibe hidratos de carbono.
Hidroxilación: recibe grupos hidroxilo
Fosforilación: recibe grupos fosfato
A veces se asocianvarias cadenas de aminoácidos. A todas se les añade el mismo polisacárido (dolicol) y el mismo aminoácido (asparagina), que se une a través de un doble enlace fosfato al dolicol, y con esa energía seune a la asparagina. Posteriormente se encuentran con varias enzimas, como la manodasa, que le quitan parte
Degradación de proteínas mal plegadas
La chaperona detecta cuándo una proteína está malplegada y le ayuda a salir para que sea degradada. Primero se le añade la n-glucanasa, que reconoce la proteína mal plegada y la marca para que sea eliminada. Posteriormente, la proteína es...
Matricula: 100275405
Síntesis y translocación de proteínas
Para la síntesis y translocación de proteínas, es imprescindible la presencia de una partículareconocedora de la señal (PRS), que está formada por seis polipéptidos pequeños, que son (P9, P14, P19, P54, P68 y P72) y un ARN citoplasmático pequeño (ARNsrp). Esta señal inhibe la síntesis proteica para quela proteína se libere sólo en el retículo endoplásmico rugoso y no en el citoplasma.
El receptor tiene un hueco para que entre la señal y, además, se une al receptor del retículo para que el conjuntode ribosomas quede fijo a él.
TranslocaciónEl translocador es una proteína integral de la membrana que forma un canal para que la proteína que se está sintetizando entre en la cisterna. Otrasproteínas integrales de la membrana del retículo endoplásmico rugoso ayudan a que se pueda hacer la translocación (Complejo Sec 61, 62, 63, 71, 72). También intervienen chaperonas hsp 70.
Proteínasintegrales: la parte que entra en el retículo endoplásmico rugoso se separa de la molécula señal gracias a la peptidasa señal
Formación de la proteína funcional a partir de una cadena de aminoácidosPlegamiento: la cadena se pliega gracias a la ayuda de las chaperonas
Glucosilación: recibe hidratos de carbono.
Hidroxilación: recibe grupos hidroxilo
Fosforilación: recibe grupos fosfato
A veces se asocianvarias cadenas de aminoácidos. A todas se les añade el mismo polisacárido (dolicol) y el mismo aminoácido (asparagina), que se une a través de un doble enlace fosfato al dolicol, y con esa energía seune a la asparagina. Posteriormente se encuentran con varias enzimas, como la manodasa, que le quitan parte
Degradación de proteínas mal plegadas
La chaperona detecta cuándo una proteína está malplegada y le ayuda a salir para que sea degradada. Primero se le añade la n-glucanasa, que reconoce la proteína mal plegada y la marca para que sea eliminada. Posteriormente, la proteína es...
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