Semana 03 Bio TFyR Vega

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
EAP DE TECNOLOGÍA MEDICA
TERAPIA FÍSICA Y REHABILITACIÓN
BIOQUÍMICA
Semana 03
PRINCIPIOS FUNDAMENTALES DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

Docente: Dr ROBERT VEGA
BARRANTES

PRINCIPIOS FUNDAMENTALES DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA, INHIBICIÓN
REGULACIÓN. ENZIMAS DE INTERÉS CLÍNICO. VITAMINAS – COENZIMASFUNCIONES.

FACTORES QUE AFECTAN
LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

1.Concentración del sustrato
2. Concentración de la Enzima
3. Tiempo
4. Temperatura
5. pH
6. Activadores
7. Inhibidores

1. CONCENTRACION DE SUSTRATO

Las enzimas se SATURAN. Esto significa que a mayor cantidad de sustrato,
mayor número de centros catalíticos estarán ocupados, lo que incrementará
la eficiencia de la reacción, hasta el momento en que todos los sitios
posibles estén ocupados. En ese momento sehabrá alcanzado el punto de
saturación de la enzima y, aunque se añada más sustrato, no aumentará
más la eficiencia

Inicialmente, la enzima transforma el
sustrato en producto siguiendo un
comportamiento lineal.
 La velocidad de la reacción va
aumentando a medida que aumenta
la concentración de sustrato hasta
que la enzima se satura.

Curva de saturación de una reacción enzimática. La pendienterepresenta, en el
período inicial, la velocidad de la reacción. La ECUACION DE MICHAELIS
-MENTEN describe cómo va variando la pendiente con la concentración de
sustrato o de enzima.

La velocidad V indica el número
de reacciones/segundo que son
catalizadas por una enzima. Con
concentraciones crecientes de
sustrato [S], la enzima va
acercándose asintóticamente a
su velocidad máxima Vmax.
Las enzimaspueden ser
caracterizadas por la
concentración de sustrato en la
cual la velocidad de reacción es
la mitad de la velocidad máxima.
Esta concentración de sustrato
se conoce como constante de
Michaelis-Menten (KM).

2. CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA

Cuando la enzima se encuentra en exceso, a concentraciones saturantes,
la velocidad de la reacción es proporcional a la concentración de sustrato y algraficar se obtendrá una línea recta
Vmax

Concentración de la enzima

3. TIEMPO

La cantidad de producto formado en una reacción enzimática es
proporcional al tiempo de incubación. La reacción es lineal en el tiempo hasta un
periodo determinado en que se puede expresar la actividad enzimática en
términos de velocidad, osea la cantidad de producto formado por unidad de
tiempo.

V=

Producto formadotiempo

4. TEMPERATURA

5. pH

6. ACTIVADORES
productos

sustrato

Enzima inactiva
Enzima activa

activador

Cofactores

Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro
activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis
enzimática.

7. INHIBIDORES

Se clasifican en:
1. Reversibles: Pueden clasificarse, en competitivas y no
competitivas.
•Las competitivas Modifican la Km del enzima ya que se
unen al centro activo de éste e impiden la unión con el
sustrato.
• Las no competitivas se unen a otro lugar de la enzima,
modificando la Vmax.
2. Irreversibles. Se unen covalentemente a la enzima y son
útiles en farmacología (penicilina, aspirina), venenos.

INHIBICION REVERSIBLE - COMPETITIVA

sustrato

inhibidor

Enzima

Sin inhibidorEnzima

con inhibidor

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares
químicamente a los sustratos, que se unen en el centro activo impidiendo con ello
que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la misma enzima

INHIBICIÓN REVERSIBLE - NO COMPETITIVA
sustrato

No se produce
la catálisis

EnzimaEnzima

Sin inhibidor

Con inhibidor
inhibidor

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en
lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal
manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la
catalisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración del
inhibidor.

INHIBICION REVERSIBLE -...