TEMA4

1.ELS AMINOÀCIDS
Les proteïnes són grans molècules (polímers) formades per aminoàcids (monòmers). Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular formats per: un àtom de C central, un grup carboxil o àcid (-COOH), un grup amino (-NH2), un àtom d’H i un radical variable. Segons aquest, distingim 20 tipus d’aminoàcids. Tots els aminoàcids excepte la glicina, tenen un carboni asimètriccom a mínim (x asimètrics  2n = 21 = 2 estereoisòmers enantiòmers). Les cèl·lules animals no són capaces de sintetitzar els vint tipus d'aminoàcids. Els que no poden sintetitzar s'anomenen aminoàcids essencials ingerits en la dieta.

2.PROPIETATS FÍSIQUES
Sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, punt de fusió elevat. Tenen almenys un C asimètric. Presenten estereoisòmers o isòmers espacials:isòmer D (grup –NH2 a la dreta) i isòmer L.

3. PROPIETATS QUÍMIQUES
En dissolució aquosa els aminoàcids mostren un comportament amfòter : poden ionitzar-se i, segons el pH del medi, actuar com un àcid o com una base (cedint o captant protons del medi).
El grup àcid o carboxil allibera protons al medi. -COOH -COO- + H+
El grup bàsic o amino capta protons del medi. -NH2 +H+ -NH
El punt isoelèctric d'un aminoàcid és el valor de pH en el qual la molècula presenta una càrrega elèctrica neta igual a 0.
En un medi bàsic, el grup àcid allibera H+ i es queda -COO-. El grup bàsic es queda en forma -NH2. La quantitat de H+ del medi augmenta i passa a ser un medi neutre. L’aminoàcid es quedarà carregat negativament. En un medi àcid, el grup àcid capta H+ ies queda –COOH. El grup bàsic es queda en forma -NH3+. La quantitat de H+ del medi disminueix i passa a ser un medi neutre. L’aminoàcid es quedarà carregat positivament. Degut a aquest comportament, els aminoàcids ajuden a mantenir constant el pH del medi (efecte amortidor o tampó).

4.CLASSIFICACIÓ
Segons la polaritat del grup R els aminoàcids és poden classificar en:
No polars o hidrofòbics. Elradical R és una cadena hidrocarbonada, són neutres i insolubles en aigua. Ex: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina, triptòfan.
Polars sense càrrega. El radical R és una cadena hidrocarbonada curta amb grups funcionals (grups hidroxil, sulfhidril, amida) que formen enllaços d’hidrogen amb l’aigua, són més solubles en aigua que els anteriors. Ex: glicina, serina,treonina, cisteïna, tirosina, asparagina, glutamina. Anell de benzè  compostos aromàtics.
Polars amb càrrega negativa o àcids. El radical R presenta un grup àcid (-COOH). Quan el pH del medi és neutre o bàsic estan carregats negativament. Ex: àcid aspàrtic i àcid glutàmic.
Polars amb càrrega positiva o bàsics. El radical R presenta un grup bàsic (-NH2). Quan el pH del medi és neutre o àcidestan carregats positivament. Ex: lisina, arginina, histidina.

5.PÈPTIDS. L’ENLLAÇ PEPTÍDIC
Els pèptids són compostos de dos o més aminoàcids units per enllaç peptídic. És un enllaç tipus amida que s’estableix entre el grup àcid carboxílic d’un aminoàcid (aa) i un grup ami del grup següent. És un enllaç covalent  difícil de trencar. La unió de 2aa  dipèptid. 3 aa tripèptid. 4aa  tetrapèptid. naa polipèptid o proteïna.

6.ESTRUCTURES
L'estructura d'una proteïna ve determinada per la naturalesa dels aminoàcids que la constitueixen. Es distingeixen 4 nivells d'organització. La seqüència dels aminoàcids de la proteïna constitueix l'estructura primària. La conformació a l'espai de la proteïna constitueix l'estructura secundària i l'estructura terciària. L'associació de diverses cadenespolipeptídiques constitueix l'estructura quaternària de les proteïnes.
Estructura primària. Seqüència d’aminoàcids de la proteïna ordenats des de l’extrem N-inicial del primer aminoàcid fins a l’extrem C-terminal de l’últim aminoàcid. Cada proteïna té una seqüència única d'aminoàcids. Ex.Insulina humana: dues cadenes de 21 i 30 aminoàcids unides per enllaços disulfur. Els grups R presents en un...