topografia

ENZIMAS
DEGRADACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ANTROPOMETRÍA
PROFESOR ENRIQUE AVILA ZAMORA
2012

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DEGRADACIÓN
DE L A S
PROTEÍNAS

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Remoción de nitrógeno de los aminoácidos
• La remoción del alfa amino grupo es la
primera etapa en el catabolismo de los
aminoácidos.
• Las reacciones características son:
– Transaminación y
– Desaminación oxidativa

• Estas reacciones generanaspartato y
amonio que son las fuentes últimas del
nitrógeno de la urea.
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Disposición del amonio
• Aunque el amonio está involucrado en la formación de
urea por el hígado, su nivel mientras se dirige de los
tejidos hacia el hígado para su transformación en urea
debe mantenerse bajo, por ser tóxico.
• Los tejidos producen amonio:
– De los aminoácidos: mediante la aminotransferasa
y glutamato deshidrogenasa.
– De la glutamina: Los riñones forman amonio de la
glutamina por acción de la glutaminasa. Este
amonio se excreta como amoniaco.
– De la acción bacteriana en el intestino.
– De las aminas de la dieta, o de las purinas y
pirimidinas.
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Destino del N2 de los alfa aminoácidos
• Depende del lecho ecológico donde viva el animal:
– Los pecesexcretan amoniaco, por cuanto es de fácil
disolución en el agua.
– Las aves excretan ácido úrico (uricotélicos) deben
conservar bajo peso y retener agua o lo que excretan con
el guano, alto contenido de ác.úrico semisólido.
– Los mamíferos excretan úrea (ureotélicos) compuesto
altamente soluble.

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Reacciones e intermediarios de la biosíntesis de la úea. Los grupos que contribuyen a laformación de la úrea están sombreados. Las reacciones (1) y (2) ocurren en la matriz de la
mitocondria hepática y las reacciones (3), (4) y (5) ocurren el citosol de los hepatocitos. El
CO2 (como bicarbonato), ión amonio, ornitina y citrulina entran a la matriz de la mitocondria
via portadores específicos (ver puntos teñidos) en la membrana interna de la mitocondria.
(Harper)
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ENZIMAS11

CONCEPTO DE ENZIMA

• Es un tipo de proteína que actúa como catalizador de reacciones
químicas.
• Incrementa la velocidad de reacción sin cambiar el punto de
equilibrio.
• Como catalizador:
– Es específico para cada reacción. No necesariamente para
un solo sustrato, aunque muchas enzimas lo son.
– Tiene gran poder catalítico, transformando hasta 103 a 104
moléculas por segundo.
–Está sujeto a diversos mecanismos de regulación de modo
tal que no genere más producto que el necesario.

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IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
• Son proteínas que actúan facilitando las
reacciones químicas del metabolismo.
• La medida de la actividad enzimática en los
fluidos biológicos o tejidos es importante para
el diagnóstico de muchas enfermedades.
• Muchos fármacos son inhibidores dela
actividad enzimática.
• Tienen importancia en la industria de la
alimentación y en la agricultura.
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Actividad enzimática
• Es la forma de medida de una enzima.
• La ecuación general de las reacciones enzimáticas es:

E + S + Cof1 ⇔ ES ⇒ E + P + Cof 2
• Donde la enzima se une al sustrato para generar un producto.
Algunas veces con el auxilio de un cofactor que se modifica durantela
reacción.
• La actividad enzimática se mide por la reacción catalítica bajo la
forma de desaparición del sustrato por unidad de tiempo.
• También por formación de producto o modificación del cofactor.
• Unidades: katal = moles de sustrato/segundo.
Unid. Internacionales: umol/minuto.
1 U= 16,7 nkat.
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AS

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25PARTES DEL SISTEMA ENZIMÁTICO
• APOENZIMA: son sustancia de PM elevado, no dializable,
termolábil y de estructura proteica.
• COENZIMA: dializable, PM pequeño, termo estable, generalmente de naturaleza no proteica; está adherida ligeramente a
la apoenzima. Reciben parte de los productos de la reacción o
permiten que estos se separen del sistema.
• HOLOENZIMA: apoenzima-coenzima.
• GRUPO...