Trabajo Colaborativo

APORTE COLABORATIVO 1
BIOQUIMICA

PRESENTADO POR:
ANGELICA MORALES ROJAS

GRUPO: 201103-70

PRESENTADO A:
DOLFFI RODRIGUEZ
TUTORA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA –UNAD
ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA
REGENCIA DE FARMACIA
OCTUBRE DE 2012
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ANEXO 1: FORMATO PARA LA PRESENTACION DE APORTES
TRABAJO: Trabajo Colaborativo N°1
Nombre: Ingrid PaolaSolano Cano
Actividad a Desarrollar: Clasificación e identificación de algunas cadenas laterales de los aminoácidos
Objetivo: Diferenciar los tipos de aminoácidos existentes, tomando como base la naturaleza de sus cadenas laterales.
Contenido del aporte:
En un cuadro bien explicito presente el aminoácido o los aminoácidos para cada una de las siguientes propiedades descritas además de esto dibujela estructura y señale la característica dada y diga a que grupo pertenece y el porqué. Elija sus respuestas en los veinte aminoácidos que se encuentran en las proteínas.
1. Cadenas laterales con grupos tioles.
2. Tres grupos ionizables
3. Una cadena con más de un grupo amida
4. Una cadena lateral imidazol
5. un anillo indol
6. Una cadena lateral fenólica.
AMINOACIDOS ALIFATICOSEn estegrupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena lateral es alifática es decir una cadena hidrocarbonada. |
NOMBRE | ESTRUCTURA | CARACTERISTICA | GRUPO |
GLICINA,Gly, G | NH2CH2COOH | Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral,masa es 75,07.Actúa como neuro- trasmisor en el sistema nervioso central. Se utiliza -in vitro- como medio gástrico, en disolución 0,4 M, amortiguada al pHestomacal como indicador de biodisponibilidad. | Tiene como cadena lateral sólo un átomo de hidrógeno. Es el aminoácido más simple de todos no esencial.Cadenas laterales hidrocarbonadas alifáticas que oscilan desde un grupo metilo |
ALANINA, Ala, A | | Usados en biosíntesis de proteína, encontrándose en un 7,8 % de las estructuras primarias, en una muestra de 1.150 proteínas. La D-alanina está en lasparedes celulares bacteriales y en algunos péptidos antibióticos. Se encuentra tanto en el interior como en el exterior de las proteínas globulares. | En su cadena lateral encontramos un grupo metilo(-CH3),.Se clasifica como hidrófobo siendo un aminoácido alifático |
VALINA, Val, V | | Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos enejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.La Valina es la responsable de una enfermedad genética conocida como Anemia falciforme | Es más hidrofóbica que las anteriores, dada su cadena lateral hidrocarbonada más larga y ramificada |
LEUCINA, Leu, L | | Se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejidoadiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado | Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).  |
ISOLEUCINA, Ile, I | | Esunode los aminoácidos naturales mas comunes, además de ser esencial para el ser humanos (el organismo no lo puede sintetizar). | Su cadena lateral esno polar (por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo). |
AMINOACIDOS AROMATICOS |
PROLINA, Pro, P | | Es una molécula hidrófoba. Su masa molar es 115,13 g/mol.Esta involucrada en la producción del colágeno y relacionada con la reparación y mantenimiento de los musculos y huesos. Es la que confiere flexibilidad a la molecula de inmunoglobulina. | Su cadena lateral se une alcarbono central y además al grupo amino, formando un anillo. Es una aminoácido esencial |
FENILALANINA Phe, F | | Su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptófano. Se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por al enzima fenilalanina hidroxilasa en tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como...