Via De La Ubiquitina

Vía de la ubiquitina
Varias proteínas de una célula pequeña de 76 residuos que se denomina Ubiquitina se une covalentemente a algunas proteínas destinadas a la degradación, una vez que la proteína está ubiquinada, se degrada por un complejo proteolítico con varias subunidades que se denomina proteosoma. Debido a que las proteínas de la ubiquitina no se degradan en este proceso, quedan adisposición de nuevos procesos de degradación proteica.

- Ubiquinacion de las proteínas.

Tres enzimas participan en la preparación de la ubiquitina para su actuación en la degradación proteica. En el primer paso,, una enzima activadora E1 forma un éster tiólico con la ubiquitina (Impulsada por hidrólisis de ATP a AMP) luego se transfiere desde E1 a E2. La ubiquitina puede transferirse desde E2(enzima conjugadora de ubiquitina) directamente a una proteína diana. Con frecuencia E2 es el sustrato de una proteína direccionadora de la ubiquitina denominada E3, que identifica proteínas específicas que van a degradarse. En este último proceso se transfiere la ubiquitina desde E2 a E3 y luego a la proteína diana. La ubiquitina está unida a las proteínas diana por un enlace covalente entre laglicina C-terminal de la ubiquitina y el grupo ε- amino de la cadena lateral de los residuos de lisina de la proteína señalada. La mayoría de las células posee una única clase de E1 y numerosas familias de E2 y E3











Vía lisosómica

Transaminación.
Estas reacciones ocupan posiciones importantes en la síntesis de los aminoácidos no esenciales.
Las aminotransferasas seencuentran en el citoplasma y en las mitocondrias, hay dos tipos: α-aminoácido que dona el grupo α-amino y la α-cetoácido que acepta el grupo α-amino. Aunque las aminotransferasas varían de acuerdo con el tipo de aminoácido que unen, la mayoría de ellas utilizan el glutamato como donador del grupo amino

Dado que se produce glutamato cuando el α-cetoglutarato (intermediario del ciclo del ácidoúrico) acepta un grupo amino, estas dos moléculas (se denominan α-cetoglutarato/ glutamato) tienen un papel importante en el metabolismo de los aminoácidos y en metabolismo en general. El par oxalacetato/ aspartato participan en la eliminación del nitrógeno en el ciclo de la urea. El par piruvato/ alanina es el del ciclo de la alanina. Debido a que el α-cetoglutarato y el oxalacetato sonintermediarios del ciclo del ácido cítrico, las reacciones de transaminación con frecuencia representan un mecanismo importante para satisfacer los requerimientos energéticos de las células.

Las reacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5´-fosfato (PLP) que procede de la piridoxina (vitamina B6).
El PLP se une al lugar activo de la enzima mediante interacciones no covalentes y una basede Schiff (R´- CH=N –R, una aldimina) que se forma por la condensación del grupo aldehído del PLP y el grupo ε- amino de un residuo de lisina

Entre otras fuerzas que estabilizan se encuentran las interacciones iónicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos y el anillo de piridina del PLP y el grupo fosfato. El anillo de piridina cargado positivamente actúa también como un sumidero deelectrones, estabilizando intermediarios de reacción cargados negativamente. Los aminoácidos sustrato se unen al PLP por el grupo α-amino en una reacción de intercambio de imina; luego uno de los tres enlaces del carbono α se rompe selectivamente en los lugares activos de cada tipo de enzima dependiente de PLP. Para que ocurra la transaminación se produce una desprotonación inicial del carbono α deldonador del grupo amino (rotura de enlace 2)























Desaminación Oxidativa.
Debido a que las reacciones de transaminacion son reversibles, los grupos amino se desvían fácilmente de los aminoácidos abundantes y se utilizan para sintetizar los que son escasos. Los grupos amino quedan disponibles para la síntesis de urea cuando los aminoácidos se...