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Páginas: 7 (1750 palabras) Publicado: 18 de octubre de 2012
INFORME DE PROTEINAS
INTRODUCCION
En el siguiente informe vamos a aprender a reconocer la presencia de las proteinas en algunos alimentos. Tomando en cuenta las reaccion xantoproteica, reacción de biuret, reacción de los aminoácidos azufrados.
MARCO TEÓRICO
Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades de alfa –aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Elenlace peptídico, característico de estos compuestos, resulta de la reacción del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, lo cual da lugar a un enlace covalente de tipo carbamida.
REACION XANTOPROTEICA: La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la cantidad de proteína soluble en una solución, empleando nítrico concentrado pero ennuestro caso en el laboratorio utilizamos acido muriático. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali, se torna color amarillo.
El REACCION DE BIURET: Es aquel que detecta la presencia de proteínas, los que producen son las proteínas y lospéptidos, mas no los aminoácidos debido a la presencia del enlace peptídico que se detruye al liberarse los aminoácidos. Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali, se forma una sustancia completa denominada biuret que en contacto con una solución de sulfato cúprico(CuSO4), da como resultado una coloración violeta.
* La organización de una proteína viene definida por cuatro nivelesestructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos seencuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.


ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposiciónespacial estable, la estructura secundaria.



ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tantola terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.



ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejoproteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como en lahexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.


DESNATURALIZACIÓN
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes queforman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de presión y temperatura, (huevo cocido o frito ), variaciones del pH, determinadas radiaciones...
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