Acuaporinas

Acuaporinas: Los canales de agua celulares

Descubrimiento de las Acuaporinas
La función de las acuaporinas es la de regular el paso del compuesto fundamental para todos los seres vivos a través de la membrana, el agua. El agua es fundamental para nuestro organismo debido a que todas las macromoléculas, ya sea que formen parte de la célula o solo se encuentren en su entorno, se encuentrandisueltas en un medio acuoso. Debido a esto el agua contribuye en gran parte al intercambio de materia que lleva acabo la célula entre el líquido intracelular (LIC) y el líquido extracelular (LEC), lo que también contribuye al cambio de tamaño de la célula.
Para este tipo de actividades celulares, el agua debía ser capaz de atravesar con facilidad la membrana, razón por la cual, después de algunosaños de investigación respecto al tema, se descubrieron las acuaporinas, que son proteínas especializadas en la formación de poros acuosos. El estudio de las características y funciones de las proteínas AQP1 otorgaron a Peter Agre el Premio Nobel de Química de 2003. Estas proteínas se denominaron en un principio como CHIP28, hasta que más tarde adoptaron el nombre de AQP1 y se establecieron como lasproteínas del canal del agua, y pese a que estas proteínas justificaban la permeabilidad al agua de algunos tejidos, no explicaba del todo la reabsorción del agua dependiente de la vasopresina en tejidos que no poseen esta acuaporina.
Debido a este hecho, el descubrimiento de la AQP1, impulsó el descubrimiento de las 13 acuaporinas conocidas actualmente en el cuerpo humano. El hecho de que laAQP1 compartía grandes semejanzas con las proteínas integrales de la membrana (PIM), tales como la semejanza en sus masas y varios aminoácidos en determinadas posiciones de la secuencia, dieron lugar a que la proteína PIM se denominara AQP0. Después, se comenzó a clonar las diferentes acuaporinas, las cuales forman la familia de proteínas integrales de membrana transportadoras de agua, nombradasde la AQP2 a las AQP12. Para su clonación se extrajo ARN de los tejidos donde se creía habría un nuevo canal de agua, obteniendo después por transcripción inversa el ADN complementario, el cual se utilizaría para llevar a cabo una reacción para reconocer las regiones NPA (asparagina-prolina-alanina) de cualquier miembro de la familia PIM. El grupo de Agre clonó las proteínas AQP1 AQP4 AQP5 AQP6,mientras que otro grupo en Japón dirigido por Sei Sasaki identifico las secuencias de AQP2 AQP7 AQP8 AQP9 AQP10 AQP11 y AQP12. Para la identificación de la AQP3 intervino la Dra. Miriam Echevarría.

Estructura de las Acuaporinas
El tamaño de las acuaporinas es de entre 250 a 300 aminoácidos, son muy hidrofóbicas y su organización consta de 6 segmentos con estructura alfa hélice que atraviesan lamembrana de lado a lado, unidos por 5 conectores. Dos de los lazos, uno EC y otro IC, se pliegan hacia la membrana para formar el poro. La forma resultante se asemeja a la de un reloj de arena, con sus extremos ensanchados y una zona estrecha en el medio de la estructura. En la membrana celular, estas proteínas se ensamblan en grupos de 4.

Función y Selectividad
Al determinar la permeabilidaddel agua a las células animales, se mide el cambio de volumen celular al cambiar la célula de un medio isosmótico a uno hiposmótico o hiperosmótico. Sin embargo en el caso de las acuaporinas se utilizó ARN extraído de un tejido muy permeable al agua y se inyectó en ovocitos de ranas, debido a que las células son grandes, con un volumen fácil de medir y una baja permeabilidad intrínseca al agua,que facilita la identificación de cambios de permeabilidad.
Cada acuaporina presenta rasgos que la diferencia de otras acuaporinas; por ejemplo, la AQP1 presenta una permeabilidad elevada con respecto a las demás. Al mismo tiempo, 4 de las acuaporinas (AQP 3, AQP 7, AQP 9 y AQP10) forman el subgrupo de las acuagliceroporinas, permeables a la urea, glicerol y otros solutos de pequeño tamaño....