aminoacidos

PORQUE LA PROLINA Y GLICINA SON AMMINO AC IMPORTANTES EN ESTRUCTURAS SECUNDARIAS DE UNA PROTEINA
Los cuatro primeros aminoácidos de la hélice y los cuatro últimos sólo prodrán formar un enlace de hidrógeno en vez de dos, por lo tanto la hélice α suele ser más estable en la zona central que en los extremos. Para compensar esta pérdida, los aminoácidos de los extremos suelen ser polares yforman puentes de H con sus cadenas laterales y la cadena lateral de otros aminoácidos de la hélice.
En la hélice los momentos dipolares de todos los aminoácidos están perfectamente alineados, con lo que se forma un dipolo total con una carga parcial positiva en el extremo N-terminal y una carga parcial negativa en el extremo C-terminal.
En una hélice α, las cadenas laterales de los aminoácidos enposición (n) y en posición (n+4) quedan alineados. De forma que si en esas posiciones ponemos dos aminoácidos con carga de igual signo o muy voluminosos se desestabiliza la hélice.
Algunos aminoácidos, llamados disruptores de hélices, pueden desestabilizar la estructura helicoidal. Uno de ellos es la prolina, que al ser un iminoácido (aunque algunos autores cuestionan que la prolina no es en rigor uniminoacido), el N de su enlace peptídico no tiene unido un H para formar un enlace de hidrógeno con el aminoácido en (n+4). Además el metileno unido al N del enlace peptídico también provoca impedimentos estéricos que hacen que la hélice tienda a romperse en el punto donde esté la prolina, aunque no lo hará si ésta es suficientemente larga y estable. Laglicina al tener una gran flexibilidad puestoque su cadena lateral es sólo un H, suele estar en los acodamientos al final de la hélice.
Al primer aminoácido de una hélice en el extremo N-terminal se le llama N-cap y al último aminoácido de la hélice, en el extremo C-terminal se le llama C-cap. En posición N-cap, suelen aparecer aminoácidos polares no cargados, como la asparagina, o cargados negativamente, como el ácido glutámico, de formaque se compense la pérdida de un enlace peptídico en los extremos de la hélice que ya hemos comentado y en el caso del glutámico, la carga negativa de su cadena lateral interacciona con la carga parcial positiva del extremo N-terminal de la hélice.
En el C-cap son frecuentes la glicina y la prolina, que como ya hemos comentado rompen la estructura de la hélice, y también aminoácidos cargadospositivamente, como la lisina, cuya carga positiva interacciona con la carga parcial negativa del extremo C-terminal de la hélice.
Los polipéptidos cortos habitualmente no son capaces de adoptar la estructura de hélice alfa, ya que el coste entrópico asociado con el plegamiento de la cadena polipeptídica es demasiado alto.
Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en elespacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominadahélice a (Figura de la izquierda, en verde). Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno (Figura de la derecha, líneas punteadas). Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico delAA situado en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice implica 3,6 AA, con una translación media por residuo de 0,15 nm, lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0,54 nm. Dicho con otras palabras, una vuelta completa de lahélice a representa una distancia de 0,54 nm y contiene 3,6 residuos de AA.

Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos (Figura de la izquierda). Los AAalanina, glutamina, leucina y metionina se encuentran frecuentemente formando parte de hélices a, mientras que la prolina, glicina, tirosina y serina no. De...