AMINOACIDOS

AMINOACIDOS
α -aminoácidos:
Son los monómeros constituyentes. En el carbono α tienen un grupo amino y un grupo carboxilo. El carbono es α porque está al lado del carbono más oxidado. Los otros 2 sustituyentes son un hidrógeno y una cadena lateral R. Como hay 20 R distintos hay 20 aminoácido diferentes. Según R el aminoácido tendrá unas propiedades u otras. A pH celular (7) el grupo carboxiloestá disociado (implica carga negativa) y el amino protonado. Aunque R no interaccione con agua los otros grupos sí.
NIVELES DE ORGANIZACION.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica determina su estructura primaria. Esta secuencia se especifica por la información genética. La primera proteína cuya secuencia se descubrió fue la insulina.
ESTRUCTURA SECUNDARIAOrganización de la cadena polipeptídica en el espacio mantenida por puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace peptídico (C=O y NH). Permite que la cadena adquiera dos tipos de estructura comúnmente: helicoidal (se enrolla como un cilindro alrededor de un eje) y laminar (plegada en forma de lámina). Se pueden encontrar en todos los tipos de proteínas. Las estructuras más estables y frecuentesson hélice α y hoja β (propuestas por Pauling y Corey).
Hélice α: hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ángstrom. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos se quedan hacia fuera. Es muy frecuente porque es muy estable y es siempre dextrógira. esta estructura está estabilizada por muchos puentes de hidrógeno (el mayor número posible), todos los grupos carbonilo formanpuente de hidrógeno con el tercer aminoácido tras él. Los enlaces de hidrógeno son paralelos al eje de la hélice por lo que la molécula no puede ser estirada. Hay proteínas que son α -hélice al 100% pero otras pueden presentar menor porcentaje o no presentar nada.
Aminoácidos incompatibles:
Hay aminoácidos incompatibles con esta estructura debido a las propiedades de su cadena lateral.
- El aspárticotiene la cadena lateral cargada por lo que si hay muchos juntos se repelen desestabilizando la molécula. Sólo son estables si no están disociados.
- Hay aminoácidos que son muy voluminosos en su carbono β porque están sustituidos y el residuo no puede extenderse. Son la treonina y la isoleucina.
- Hay otro aminoácido que rompe la α -hélice que es la prolina. Como el enlace no puede girar la cadenada la vuelta. Ya que tiene el grupo α -amino sustituido no puede formas puentes de hidrógeno. Se puede tener α -hélice antes y después de la prolina.
Una proteína puede tener α -hélice a lo largo de un trozo porque los aminoácidos son compatibles. La cadena se puede estirar rompiendo puentes de hidrógeno y el límite está en la cadena polipeptídica.
Hoja β u hoja plegada:
Estructura secundariamantenida por puentes de hidrógeno entre elementos de la cadena peptídica. Aspecto laminar.
Diferencias con α -hélice:
- la cadena polipeptídica está lo más extendida posible.
- Distancia entre aminoácidos 3.5 ángstrom.
- Estructura mantenida por puentes de hidrógeno, pero en lugar de formar puentes entre elementos de la misma cadena es con elementos de cadenas distintas (o de la misma que da lavuelta). Los puentes de hidrógeno se establecen perpendiculares al eje de la lámina. Todos los carbonilo forman puentes de hidrógeno con los amino, por lo que es igual de estable que la α -hélice. Cuando hay 2 trozos existen 2 posibilidades:
- Si los 2 segmentos tienen direcciones distintas la hoja plegada es antiparalela. como los puentes de hidrógeno son enlaces direccionales es más estable.
- Silos 2 segmentos tienen direcciones iguales la hoja plegada es paralela.
Las cadenas laterales van por encima y por debajo alternativamente porque la configuración del enlace es trans.

- Las cadenas laterales están más próximas que en la α -hélice,por lo que sólo es compatible con aminoácidos de cadena lateral muy corta: glicina, alanina y serina (son los más pequeños). Los otros aminoácidos...