Aminoacidos

Deberás ser capaz de:
• Definir aminoácidos esenciales y no esenciales.
• Contrastar las dos vías principales de degradación de las
proteínas.
• Describir el ciclo de la urea, su degradación y su función.
• Describir el proceso y la regulación de la gluconeogénesis.
• Comparar y contrastar el metabolismo de los aminoácidos
en el estado absortivo y en el estado postabsortivo.
Biosíntesis DeAMinoáciDos no esenciAles
Aminoácidos esenciales
En el organismo existen 20 aminoácidos, nueve de los cuales
son esenciales; los otros once son los no esenciales. Los
aminoácidos esenciales son los que no pueden ser
sintetizados por el organismo y, por tanto, deben ser
obtenidos a partir de la dieta. Estos nueve aminoácidos
esenciales son los siguientes:
• Fenilalanina (Phe).
• Metionina (Met).
• Valina(Val).
• Histidina (His).
• Triptófano (Trp).
• Lisina (Lys).
• Treonina (Thr).
• Leucina (Leu).
• Isoleucina (Ile).
Aminoácidos no esenciales
Estos 11 aminoácidos pueden ser sintetizados por el
organismo a partir de productos intermedios del ciclo del ATC
y otras vías metabólicas. Son los que se citan a continuación:
• Tirosina (Tyr).
• Asparagina (Asn).
• Glicina (Gly).
• Glutamato (Glu).
•Alanina (Ala).
• Glutamina (Gln).
• Cisteína (Cys).
• Arginina (Arg).
• Serina (Ser).
• Prolina (Pro).
• Ácido aspártico (Asp).
Aunque el organismo sintetiza arginina, la velocidad de
síntesis es insuficiente para cubrir las necesidades durante

los períodos de crecimiento celular rápido (la lactancia, la
infancia o durante una enfermedad), por lo que durante estos
períodos se considera un aminoácidoesencial. En este
capítulo trataremos las vías de síntesis de estos aminoácidos
no esenciales
Una buena regla mnemotécnica para recordar los
aminoácidos esenciales es «Private Tim Hill», abreviado
como: PVT TIM HiLL.
Reacciones clave del metabolismo de los aminoácidos
Hay dos reacciones esenciales para el metabolismo de los
aminoácidos: transaminación y desaminación oxidativa.
Transaminación:convertir un aminoácido en otro

Definición de trabajo
Las aminotransferasas (o transaminasas) catalizan la
transferencia del grupo a-amino (NH3 +) de un aminoácido a
un a-cetoácido (bien sea piruvato, oxalacetato o, más a
menudo, a-cetoglutarato)
(fig. 5.1). Se forman un nuevo aminoácido y un nuevo
cetoácido. Si el que acepta es el a-cetoglutarato, entonces se
forma glutamato. Todas las reaccionesde transaminación son
completamente reversibles. Recuerda, no se libera el grupo
amino.
Zona
Las aminotransferasas se encuentran en el citosol y en la
mitocondria.
Mecanismo

Las aminotransferasas requieren piridoxal-fosfato (PLP), un
derivado de la vitamina B6, como cofactor. El piridoxal-fosfato
se une de manera covalente a un residuo lisina en la zona
activa de la enzima y, por consiguiente,toma parte en la
reacción. Las dos transaminasas más importantes son la
alanina
aminotransferasa
(ALT)
y
la
aspartato
aminotransferasa (AST).
Las transaminasas son clave en el metabolismo de los
aminoácidos. Se utilizan tanto en su síntesis como en su
degradación. Durante esta última todos los grupos amino se
transfieren finalmente al a-cetoglutarato porque sólo el
glutamato puede presentar unadesaminación oxidativa
rápida. La transaminación que implica a los aminoácidos
esenciales normalmente es unidireccional, ya que el
organismo no puede sintetizar el equivalente a-cetoácido.
Desaminación oxidativa: eliminar el grupo amino
La glutamato deshidrogenasa elimina el grupo amino del
glutamato dejando el esqueleto de carbono (fig. 5.2). El
amoníaco formado entra en el ciclo de la urea (v. másadelante) y los esqueletos de carbono (a-cetoácidos) son
todos productos intermedios glucolíticos y del ciclo del ATC.
La glutamato deshidrogenasa es específica para el glutamato
y puede emplear NAD+ o NADP+ como cofactor
. Zona
La mitocondria.
Control
La reacción es reversible. ATP y GDP inhiben
alostéricamente a la enzima, mientras que GDP y ADP la
activan. Cuando los niveles de energía son...