Aminoácidos

Aminoácidos
funciones:
a. Síntesis de proteínas.
b. Fuente principal de los átomos de nitrógeno que se requieren en diversas rutas de reacción de síntesis.
c. Esqueletos carbonados (las partes no nitrogenadas).
Son una fuente de energía
Precursores de varias rutas de reacción.
Reserva de aminoácidos : las moléculas de aminoácidos de disposición inmediata para su uso en los procesosmetabólicos proceden de:
a. Degradación de las proteínas del alimento.
b. Degradación de las proteínas de los tejidos.
Dependiendo de las necesidades metabólicas se sintetizan determinados aminoácidos o se interconvierten y luego se transportan a los tejidos en los que se utilizan.
Equilibrio nitrogenado; cuando la ingestión de nitrógeno (principalmente aminoácidos) es igual a la pérdida denitrógeno (adultos sanos).
Balance positivo de nitrógeno; la ingestión de nitrógeno es mayor que las pérdidas. Se retiene el exceso de nitrógeno, debido a que la cantidad de proteínas tisulares que se sintetizan supera a la cantidad que se degrada (niños que crecen, mujeres embarazadas, pacientes que se recuperan de una enfermedad).
Balance negativo de nitrógeno; no se puede sustituir las pérdidas denitrógeno con las fuentes alimenticias. Ejemplo: kwashiorkor, forma de desnutrición que produce una ingestión insuficiente y prolongada de proteínas
Hay intervención de proteínas transportadoras de membrana.
a. Éstas tienen especificidad para los aminoácidos que transportan.
b. El proceso de transporte está ligado al movimiento de Na+ a través de la membrana plasmática (el gradiente que crea eltransporte activo de Na+, puede mover moléculas a través de la membrana).
c. Otros sistemas de transporte, independiente de Na+, son responsables del transporte de aminoácidos a través de la porción de la membrana plasmática de los enterocitos en contacto con los vasos sanguíneos.
d. El ciclo de alfa - glutamilo ayuda a transportar algunos aminoácidos al interior de tejidos específicos(cerebro, intestino y riñón).
Una vez que los aminoácidos están dentro de la célula, sus grupos amino pueden utilizarse para las reacciones de síntesis, mediante dos reacciones:
a. Reacciones de transaminación:
Los grupos amino se transfieren desde un alfa-aminoácido a un alfa-cetoácido.

b. Aminación reductora: el NH4+ o el nitrógeno amida de la glutamina o la asparagina se utilizan parasuministrar el grupo amino o el nitrógeno amida de determinado aminoácido.
TRANSAMINACIÓN
Aminotransferasas.- enzimas localizadas en el citoplasma o en las mitocondrias (eucariotas).
Especificidad (tipos) ;
a. La del alfa – aminoácido, que dona el grupo alfa - amino.
b. La del alfa – cetoácido, que acepta el grupo alfa – amino.
La mayoría utilizan glutamato como donador del grupo amino.
Alfa –cetoglutarato / glutamato: Papel estratégico (intermediario del ciclo importante en el metabolismo de del acido citrico) aminoácidos y en el
metabolismo general.
Oxalacetato /aspartato: Participa en la eliminación del nitrógeno en el ciclo de la urea.
Piruvato / alanina: Participa en el ciclo de la alanina.
Requieren la coenzima piridoxal –5´ – fosfato (PLP)que procede de la piridoxina (vitamina B6).
PLP.- forma activa de la vitamina B6
Participa en otras reacciones;
a. Racemificaciones (reacciones en las que se forman mezclasde aminoácidos L – y – D).
b. Descarboxilaciones.
C ) Modificaciones de la cadena lateral.
Las reacciones de transaminación son ejemplos de un mecanismo de reacción bimolecular ping-pong; el primer sustrato debe dejar el lugar activo antes que entre el segundo.
Son reversibles. Por tanto, teóricamente es posible sintetizar todos los aminoácidos por transaminación.
Sin embargo, no...