Bacterias

Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas) son glucoproteínas del tipo gamma globulina. Pueden encontrarse de forma soluble en la sangre o en otros fluidos corporales de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales como bacterias,virus o parásitos.

Proteína plasmática sintetizada por los linfocitos B maduros y las células plasmáticas, en respuesta a la estimulación por un antígeno, y que actúa como anticuerpo, para la defensa específica del organismo. Las moléculas de inmunoglobulinas están constituidas por cadenas pesadas (H) y ligeras (L), unidas por puentes disulfuro. Se subdividen en cinco clases, denominadas IgG, IgM,IgA, IgD e IgE, y varias subclases, en función de la cadena pesada. Existen dos tipos de cadenas ligeras (kappa y lambda), que se encuentran en cada uno de los cinco tipos de inmunoglobulinas, aunque cada molécula individual solo dispone de una de ellas. Las inmunoglobulinas pueden presentarse en forma monomérica en la membrana del linfocito B, comportándose como receptor para el antígeno, opueden secretarse al medio extracelular, en cuyo caso se denominan anticuerpos. IgG, IgD e IgE se secretan siempre en forma monomérica, mientras que la IgM y la IgA se secretan en forma polimérica. IgG es el isotipo circulante que predomina. IgM es el que se produce en primer lugar, dada su capacidad para activar complemento, que es uno de los componentes del sistema inmunitario natural. La IgA es elisotipo encargado de la defensa en las mucosas y secreciones externas (saliva, leche, moco bronquial, etc.). La IgE se asocia a fenómenos de anafilaxia.
inmunoglobulina A Proteína plasmática que comprende del 5 al 15% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura básica de cuatro cadenas, dos cadenas pesadas alfa y dos cadenas ligeras kappa o lambda, pero se segrega,habitualmente, en forma de dímeros. Su peso molecular es de 160 kD y su vida media de seis días. Existen dos subclases principales, IgA1 e IgA2. Como medida de inmunidad local, además de encontrarse en el suero, la IgA se excreta en diversos fluidos corporales, como la saliva, secreciones intestinales o respiratorias, leche materna o lágrimas.
inmunoglobulina A deficitaria Inmunodeficiencia primariade herencia autosómica dominante o recesiva, que se caracteriza por la presencia de concentraciones de IgA anormalmente bajas, secundariamente a un bloqueo en la diferenciación de las células B, que expresan IgA de superficie a células plasmáticas. En cambio, las concentraciones de IgM o IgG son normales o altas. Cursa, desde el punto de vista clínico, con infecciones respiratorias y diarreasocasionales, raramente graves, existiendo, incluso, casos asintomáticos. Es la inmunodeficiencia primaria más frecuente, afectando a cerca de uno de cada 600 individuos de raza caucásica.
inmunoglobulina D Proteína plasmática que comprende menos del 1% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura básica de cuatro cadenas, dos cadenas pesadas delta y dos cadenas ligeras kappa olambda por molécula. Su vida media es de aproximadamente dos días. Junto con la IgM, se halla en la membrana de los linfocitos B, actuando como receptor antigénico.
inmunoglobulina E Proteína plasmática que comprende menos del 1% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura básica de cuatro cadenas, dos cadenas pesadas épsilon y dos cadenas ligeras kappa o lambda pormolécula. Su peso molecular es de 190 kD y su vida media de aproximadamente dos días. En el hombre es responsable de la hipersensibilidad anafiláctica, y juega un papel beneficioso en las infecciones parasitarias.
inmunoglobulina G Proteína plasmática que comprende cerca del 85% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura básica de cuatro cadenas, dos cadenas pesadas...