Biolog a taller pregunta 1 y 2

1) ¿QUÉ ME INDICA CUANDO UNA PROTEÍNA DEBE SER DEGRADADA?

PROTEÓLISIS
La proteólisis es la degradación de proteínas ya sea mediante enzimas específicas, llamadas peptidasas, o por medio de digestión intracelular.

PROCESO DE DEGRADACIÓN
Si se degradan durante la digestión, participan proteasas específicas como la tripsina, la quimotripsina, las carboxipeptidasas y la elastasa.
La degradaciónintracelular la lleva a cabo un complejo multienzimático denominado proteosoma, que actúa en el citosol. Se trata de una estructura cilíndrica formada por proteasas y dos extremos de complejos proteicos que alimentan la cámara interna del cilindro al reconocer las proteínas. Las proteínas que van a ser degradadas han sido marcadas anteriormente con una pequeña proteína llamada ubicuitina.
Laproteólisis tiene varias funciones para la célula, entre ellas:
Eliminación de metionina en el extremo N-terminal tras la traducción.
Eliminación de las secuencias señal de péptidos después de su transporte a través de la membrana.
Separación de proteínas virales que se traducen desde un ARN mensajero monocistrónico.
Digestión de proteínas de los alimentos como fuente de aminoácidos.
Conversión deproteínas inactivas (proenzimas, zimógenos, pre-hormonas) en sus formas funcionales finales.
Degradación de ciclinas y otras proteínas requeridas para la progresión en el ciclo celular.
La proteólisis puede realizarse también en el interior de los orgánulos llamados lisosomas, mediante unas proteasas específicas llamadas catepsinas, de los que hay unos 50 tipos diferentes. El pH óptimo para su actuaciónes de 5, y se consigue gracias a una bomba de protones. La degradación lisosomal recicla los aminoácidos de las proteínas que no son anómalas, por ejemplo, las que se encuentran en la membrana, o se han incorporado a la célula por endocitosis. No elimina proteínas "incorrectas". Son muy importantes en procesos como la regresión del útero tras el parto, que en 9 días pasa de pesar 2 kg a 50 g, o enla eliminación de las membranas interdigitales durante el desarrollo fetal.
EFECTO PROTEOLÍTICO DE LOS VENENOS
Algunos venenos, tales como aquellos producidos por ciertas especies de serpientes, pueden también producir proteólisis. Estos venenos son de hecho, fluidos digestivos que han evolucionado de modo que comienzan a actuar en el exterior del cuerpo del animal. Los venenos proteolíticospueden causar un amplio espectro de efectos tóxicos,1 tales como:
Citotóxicos (muerte celular)
Hemotóxicos (afectación sanguínea)
Miotóxicos (afectación muscular)
Hemorrágicos (sangrado)

















2) UBIQUITINACIÓN Y RESIDUOS
PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS Y EL CONTROL DE CALIDAD
Los pasos del plegamiento de proteínas engloban una gama de enzimas y chaperonas moleculares que coordinan y regulanreacciones, también requiere una serie de sustratos para que las reacciones tengan lugar. Los más importantes a destacar son la glicolisación en el extremo N y la formación de puentes disulfuro La N-glicosilación se produce tan pronto como la secuencia de la proteína pasa dentro del ER a través del translocón y es glicosilada con un azúcar constituyendo el ligando de unión para las lectinas calnexina ycalreticulina. Favorecido por el entorno altamente oxidante del ER, las proteínas disulfuro isomerasas favorecen la formación de los enlaces disulfuro, que confieren estabilidad estructural a la proteína para soportar condiciones adversas tales como un pH extremo o la acción de enzimas digestivas.
El ER es capaz de reconocer proteínas mal plegadas sin causar la interrupción del funcionamiento delER. Los residuos de azúcares antes mencionados son el medio por el cual la célula controla el plegamiento de proteínas; como las proteínas mal plegadas están característicamente faltas de residuos de glucosa, esto sirve para la identificación y re-glicosilación por la enzima UGGT ( (UGT-glucose:glycoprotein glucosyltransferase). Si esto no funciona para restaurar el proceso normal de...