Cinetica

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CINETICA ENZIMATICA

• Chocce Fernandez,Gliz Katherin

Cofactores enzimáticos: Aquí el
cofactor puede ser bien un ion
metálico o una molécula orgánica
compleja llamada coenzima a lo
cual son componentes de las
enzimas. Se caracterizan porque
son estables al calor.
Cofactores enzimáticos: Aquí el cofactor puede ser bien un
ion metálico o una molécula orgánica compleja llamada coenzima a locual son componentes de las enzimas. Se caracterizan porque son
estables al calor.

Coenzimas que actúan como portadores transitorios de átomos o
grupos funcionales específicos.

Clasificación internacional de las enzimas

Clases número de
código y tipo de
reacciones catalizadas
Las enzimas se van a
clasificar en 6 clases
principales a la vez
dividiéndose en
subclases.

Fijándose del sustrato alsitio
activo de una enzima.
La quimiotripsina unida a un
sustrato en rojo son algunos
aminoácidos claves del sitio activo
se muestran como manchas rojas
en la superficie de la enzima.

Diagrama de coordenada de
reacción en la que se
compara las reacciones
catalizadas por enzimas sin
catalizar donde los
intermedios CS y EP ocupan
mínimos, en la curva del
progreso energético de la
reacción.

Elequilibrio Sp refleja la
diferencia en energía
libre de sus estados
basales aquí se muestra
el estado basal de P es
inferior a la de S por lo
AG° queda la reacción
negativa y el equilibrio
favorece a P

Relación entre la Keq y
AG° nos explica que la
constante de equilibrio
esta relacionada
directamente con el
cambio de la energía libre
estándar global en la
reacción.

Incrementos de velocidadproducidos por las enzimas.
La velocidad de las enzimas
son de 5 a 17 órdenes de
magnitud.

Formas complementarias de un sustrato y un sitio
de fijación sobre una enzima. Se muestra la
dihidrofolato reductasa con su sustrato NADP+ sin
fija (parte superior) y fijado (parte inferior). También
hay otro sustrato unido al tetrahidrofolato.

Enzimas imaginario varasa diseñado para catalizar laroptura
de una vara metálica en los ejemplos se observa las
interacciones magnéticas ocupan el lugar de las interacciones
por enlaces débiles entre enzimas y sustrato.

Interacción magnética por enlaces
débiles entre enzimas y sustrato.

Se observa una varasa con una bolsa forrada con imanes
complementarios en su estructura a la vara (sustrato) la
estabiliza.

Enzima complementaria al estado detransición. Se observa
una enzima con una bolsa complementaria al estado de
transición ayudara a desestabilizar la vara dando lugar a la
catálisis de la reacción.

Papel de energía de
fijación en la catálisis.
Para disminuir la energía
de activación de una
reacción del sistema ha
de adquirir una cantidad
de energía que
disminuye AG+.

Aumento de la velocidad por reducción de la
entriopía en estareacción biomolecular la constante
de reacción K es de segunda orden y tiene como
unidades M-1 y S-1.

Aquí los 2 grupos reaccionantes forman parte de la
misma molécula y por lo tanto hay menos libertad
de movimiento y la reacción en mucho más rápida.

La entriopia disminuye aún más y la reacción
muestra un incremento de la velocidad es 108 M en
la relación con a.

Modo que un catalizador
superala formación
desfavorable de carga
durante la rotura de una
amida. Se muestra la
hidrolisis de un enlace
amida la misma reacción
cataliza la quimiotripsina y
otras proteínas.

Aminoácidos
involucrados en la
catálisis acido-base
general los sitios activos
de algunas enzimas
contienen grupos
funcionales de
aminoácidos que
pueden participar como
dadores o aceptores de
protones.

Esquema donde uncatalizador supera la formación
desfavorable de carga durante la roptura de una
amida.

Efecto de la concentración del
sustrato sobre la velocidad de
una reacción catalizada
enzimáticamente. A bajas
concentraciones de sustrato la
velocidad de la reacción V es
proporcional a la
concentración del sustrato
mientras si esta aumenta la
velocidad disminuye.

Ecuación de Michael-Menten que define las...