Cofactores Enzimaticos

En numerosas ocasionespara poder catalizar una reacción, además de la enzima, se requiere de otra molécula de bajo peso molecular -en relación con el peso de la enzima. Estas moléculas realizan diversasfunciones que contribuyen de manera decisiva al desarroiio de la reacción, son los Llamados cofactores enzimáticos. Los cofactores enzimáticos son necesarios en muchas reacciones, ya que lasenzimas poseen en la cadena R desus aminoácidos un númerolimitado degmpos funcionales que no incluyen todos los necesarios para intervenir en los mecanismos de las reacciones metabólicas; aunque en algunos casos los cofactores no presentan grupos diferentes a los presentes en la enzima, como el -SH o el -S-S-, que no son diferentes a los de la cisteha y la cistina. Las características estmcturales deestos cofactores le confieren ca~acidad translocación mover sus gmoos reactivosde un sitio a otro dentro de la de molécula- que no pueden realizar ninguno de los aminoácidosproteínicos; estos movimientos pueden ser esenciales en algunas reacciones metabólicas catalizadas por complejos mnltienzimáticos. Aun cuando la función determinante la desempeña la enzima, y de ella depende tantola especificidaddeacción comola del sustrato,la participación de los cofactores es imprescindible, pues se ha comprobado que sin ellos hay reacciones que no son posibles. En este capítulo se estudiará cada uno de los cofactores enzimáticos conocidos tanto de forma eshuciural como funcional. Este conocimiento es necesario para mejor comprensión de las miasmetabólicasen particulary de la actividad celularengeneral.

- .

Tipos de cofaetores
Desde el punto de vista de su estmctura química podemos distinguir 2 tipos de cofactores: los iones inorgánicos y los compuestos orgánicos, a estos últimos se les denomina coenzimas. No se ha podido elaborar una clasificaciónfuncional de los cofactores, aunque algunos participan en un tipo de reacción, otros intervienen en un número tan variado qnenoes posibleatribuirlosa ningún grupo. Otro criterio utilizado anteriormentefue el grado de fortaleza de la unión entre el cofactor (especialmente las coenzimas) y la proteína enzimática, designando como coenzimas aquéllas que se unían débilmentey podían separarse por diálisis, y gmpos prostéticos a los que se unían de manera fuerte, en ocasiones de forma covalente, que

no eran separables por eseprocedimiento. En este caso cabe la misma observación que en el anterior, ya que hay algunos tipos de cofactores que siempre se unen de manera fuerte a la enzima, en tanto otros unas veces se ligan con fuerza y otras no. Los ejemplos de cada caso se verán en todo el capítulo.

Formas de actuar los cofactores inorgánicos
Los iones inorgánicos participan en un amplio y variado número de reaccionesbioquímicas; seestima queuna tercera parte de las enzhas requieren de un ion inorgánico en algún momento de la catálisis. Los cofactores inorgánicos son casi siempre cationes divalentes como el Mg"', Znh, Fe2+, etcétera, aunque también pueden ser monovalentes como el Kt Cah, Mn2+, e incluso aniones como el CI-;algunos de estos iones se encuentran unidos tan fuerte a la enzimaque se pueden obtener juntoconella en el proceso desu purificación,otros lo hacen tan débil que una vez purificada la enzima deben ser añadidos para que ésta recobre su actividad. Aunque intervienen en múltiples reacciones podemos distinguir 3 formas fundamentales de actnar: 1. Contribuyen a la unión entre la enzima y el sustrato, como si fueran una especie de "puente iónico" entre estos 2 componentes de la reaccián,como elcaso del Mg2+ en las quinasas. 2. Estabilizan la proteína enzimática en su conformación más activa y de esta forma contribuyen a la catálisis, éste es el caso del Cahen algunas lipasas. 3; Constituyen de por sí el centro catalítico principal, pero al unirse a la proteína enzimática aumentan su eficiencia y adquieren especificidad, es el caso del Fe2' en numerosas oxidorreductasas. En ocasiones...