Composici n de las prote nas

Composición de las proteínas
Las proteínas son moléculas muy grandes o macromoléculas, compuestas de aminoácidos unidos
entre sí, mediante enlaces peptídicos. Las proteínas se forman a partir de la combinación de
20 aminoácidos distintos, que están en ellas con un orden y proporción definidos genéticamente
para cada proteína; es decir, la estructura proteica la establece la información genética.Esta información
proviene del adn, pasa al arn mensajero y se utiliza para elaborar una proteína específica.
Como recordarás la síntesis o elaboración de las proteínas se lleva a cabo en los ribosomas.
El número de proteínas diferentes que se pueden construir a partir de la combinación de 20
aminoácidos es prácticamente infinita. Por ejemplo, una cadena de 200 aminoácidos puede tener
20200secuencias diferentes.
Aminoácidos
El nombre aminoácido se debe a que estas moléculas poseen
el grupo amino y el grupo carboxilo que es ácido.
Los aminoácidos tienen una estructura característica
consistente en un átomo de carbono alfa central unido
a cuatro grupos químicos diferentes: un grupo amino
(NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno
(H) y un grupo variable denominado cadenalateral
o grupo R. Esta estructura básica es idéntica en todos los
aminoácidos.
Figura 5.1 Estructura general de
los aminoácidos.
110
Unidad 5 UAS
Figura 5.2 Estructura de los 20 aminoácidos comunes que constituyen las proteínas. Enseguida del nombre del aminoácido
aparece su abreviatura convencional.
Valina (val)
Fenilalanina (phe)
Alanina (ala) Glicina (gly)
Prolina (pro)
Leucina (leu) Isoleucina(ile)
Metionina (met) Triptófano (trp)
Cisteína (cys) Serina (ser)
Tirosina (tyr) Glutamina (gln)
Asparagina (asn)
Treonina (thr)
Ácido glutámico (glu)
Lisina (lys)
Arginina (arg)
Ácido aspártico (asp) Histidina (his)
111
DGEP Proteínas
El grupo R es la parte que difiere entre un aminoácido y otro. En el aminoácido más simple,
la glicina, el grupo R es un átomo de hidrógeno, en el aminoácido alaninael grupo R es el metil,
en el aminoácido valina el grupo R es el isopropil, etc. La estructura del grupo R determina las
propiedades específicas de cada uno de los 20 aminoácidos en las proteínas. Identifica el grupo R
en cada aminoácido de la figura 5.2.
Los grupos laterales pueden ser no polares (sin diferencia de carga entre distintas zonas del
grupo), polares pero con cargas balanceadas, demodo tal que el grupo lateral en conjunto es
neutro, o cargados (ionizados), negativa o positivamente.
Los grupos laterales no polares (hidrofóbicos) no son solubles en agua, mientras que los grupos
laterales polares (hidrofílicos) y cargados son solubles en agua. Los aminoácidos hidrofílicos
ayudan a las proteínas a disolverse en las soluciones dentro de las células.
En la síntesis de proteínas, lacual ocurre en los ribosomas, los aminoácidos se unen entre sí
debido a que se presenta la deshidratación (reacciona el –OH del grupo carboxilo de una aminoácido,
con el H del grupo amino del siguiente aminoácido), es decir se desprende una molécula
de agua. Entonces, el átomo de carbono del grupo carboxilo se une al nitrógeno del grupo
amino de la molécula de aminoácido vecina. El enlacecovalente resultante se llama enlace
peptídico. Observa este proceso en la figura 5.3.
Figura 5.3 El enlace peptídico se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido.
Al formarse la unión peptídica se pierde una molécula de agua.
Figura 5.4 Los polipéptidos son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. La cadena polipeptídica que
se muestra contienesolamente seis aminoácidos, pero algunas cadenas pueden contener hasta 1,000 aminoácidos.
Alanina Glicina
Tirosina Ácido
glutámico
Valina Serina
Grupo
carboxilo
terminal
Grupo
amino
terminal
112
Unidad 5 UAS
La unión de dos aminoácidos recibe el nombre de dipéptido. Cuando se unen más aminoácidos
por este mismo proceso y se forma una cadena de aminoácidos, esta se denomina polipéptido.
La longitud...