inmunoglobulina D

Inmunoglobulina D: propiedades y relevancia clínica
RESUMEN
La inmunoglobulina D (IgD) es, la menos conocida en cuanto a su función biológica, se ha demostrado su participación en determinados trastornos febriles en niños, así como el papel de esta en la respuesta inmune, dado por su expresión en la membrana de los linfocitos B formando parte del receptor antigénico.
PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS 
La IgD humana representa aproximadamente el 0,25 % de las inmunoglobulinas totales del suero, con un PM de 185,000 y una vida media de 2,8 días, similar a la de la IgE. Su nivel de síntesis es 10 veces menor que el de la IgA, IgM, e IgG. El catabolismo de la IgD disminuye a altas concentraciones en suero. Inicialmente, se consideró que aproximadamente el 75 % de la IgD era intravascular,pero recientemente se demostró en 2 pacientes con mieloma IgD que sólo era intravascular el 31,5 %. 3 
La molécula de IgD tiene una larga región "bisagra" entre Fab y Fc, lo que proporciona a la molécula más susceptibilidad a la degradación proteolítica, así como una mayor flexibilidad que favorece la unión al antígeno, y presenta 3 dominios en la región constante.4 En 1982 se reportó la secuenciaaminoacídica en una IgD monoclonal, y en 1985 la secuencia genómica.5 
Las cadenas pesadas de la IgD en la superficie de las células B están covalentemente unidas por un puente disulfuro cerca de la porción carboxi terminal. Esto permite un grado mayor de libertad de los sitios de unión al antígeno que en los otros isotipos de inmunoglobulinas.1 La IgD sérica y la IgD unida a membrana sonantigénicamente similares, pero difieren en su susceptibilidad a la proteólisis por plasmina. También, las cadenas de la IgD unidas a membrana, tienen una movilidad electroforética ligeramente más lenta que las cadenas monoclonales en suero, lo que hace pensar en un mayor peso molecular para la primera.4
PAPEL EN LA RESPUESTA INMUNE
En 1972, se descubrió la IgD en la superficie de células de B, enhumanos y otras especies, formando parte del receptor antigénico coexpresado con IgM. Se ha demostrado la presencia de células en tejido linfoide que expresan solamente IgD en su superficie, las glándulas adenoideas comprenden un número mayor de células plasmáticas que contienen IgD que el bazo, nódulos linfáticos o el tejido linfoide intestinal.6 La IgD no induce anafilaxis cutánea pasiva en el curiel,no se une con linfocitos, neutrófilos, o monocitos y no atraviesa la placenta.7 Se ha demostrado en cultivos de linfocitos de amígdalas la síntesis espontánea y secreción de IgD.8 Agregados de IgD monoclonal activan la vía alternativa del complemento.9
Las señales transducidas por los receptores de IgM o IgD en linfocitos B son las mismas, pero con cinéticas diferentes. Señales transmitidas através de la IgD de superficie causaron la inducción de 80 mutaciones somáticas diferentes.10 La llamada paradoja de IgD es la asociación preferencial entre las cadenas pesadas y ligeras en las células secretoras de IgD. Explicaciones dadas para esta asociación preferencial señalan que las restricciones físicas favorecen la misma durante el ensamblaje intracelular de las cadenas, la respuesta inmunede IgD es muy restringida, hay un alto grado de selectividad y regulación poco ortodoxa de la expresión de cadenas ligeras de la IgD.11
La síntesis de IgD está influenciada por 2 factores: un mecanismo independiente que puede estar genéticamente determinado, o también por los mismos factores que controlan la producción de otros isotipos de inmunoglobulinas.12 Los genes para la región constante Cde µ y  (Cµ y C) son transcriptos en el mismo ARN y pueden expresarse simultáneamente. Las moléculas de IgM e IgD presentes en células B individuales tienen sitios de unión con el antígeno idénticas, y son coexpresadas mediante empalme diferencial de un exón de VDJ común a los exones Cµ o C para producir ARN µ y . Existe exclusión alélica para la IgD, al igual que para las otras clases de...