Les Proteines

|

Les proteïnes |
Resumen |
|
Biologia |
|
Iván Feo Funes |
13/01/2013 |
|

1. Els aminoàcids
Una proteïna és un polímer d’aminoàcids, es a dir, una proteïna está formada per Aàs. Els Aàs són compostos orgànics amb baix pes molecular.
-tenen: Grup Carboxil (-COOH) i grup amino (-NH2).
Els Aàs que constitueixen proteïnes s’anomenen Aàs primaris, presenten el grup aminoi el grup carboxil units al mateix carboni, anomenat carboni α. Per aquest fet s’anomenen Aàs de tipus α. Les altres dues valències del carboni es saturen amb un àtom d’H i un grup R (radical) que varía i segons aquest es distingeixen vin tipus d’Aàs primaris.

Les cèl·lules animals no poden sintetitzar els 20 tipus Aàs. Els que no poden sintetitzar s’anomenen Aàs essencials i han de seringerits mitjançant la dieta. Els èssers humans tenim vuit Aà essencials: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalalina, treonina, triptòfan i valina.
Els noms abreujats dels vint Aà primaaris. Per exemple: Gly glicina, Ala alanina.
Les propietats dels aminoàcids.
Propietats físiques dels Aà
* Cristal·lins
* Solubles en aigua
* Compostos sòlids
* Punt de fusió elevat

Totsmenys la glicina, presenten el carboni α asimètric, ja que està enllaçat a quatre radicals diferents. A causa d’això, presenten acticitat òptica, són capaços de desviar el pla de la llum poralitzada que travessa una dissolució d’Aàs: pla a la dreta – dextrogir (+), Esquerra – levogir (-).
Configuració D o L: Quan l’Aà es disposa en l’espai:
grup carboxil a dalt, grup amino a la dreta ésconfiguración D.
grup carboxil a dalt, grup amino a la Esquerra és configuración L. (Més abundant a la natura)
(RECORDA! La disposició L o D és independent de l’activitat òptica)
Propietats químiques
* Caràcter amfòter (comportament a la vegada com a àcid i com a base)
El grup àcid (carboxil) allibera protons (-COOH  - COO- + H+) i el grup bàsic ( amino) capta protons (-NH2 + H+  NH3). S’originaaixí una forma dipolar iónica anomenada zwitterió.
En un medi àcid (medi amb molts protons H+) el grup carboxil (àcid) de l’Aà capta aquests protons i deixa de comportar-se com un àcid (-COO- + H+  -COOH) l’Aà només es comporta com a base.
En un medi bàsic (medi amb pocs protons H+) el grup amino allibera protons, deixa de comportar-se com una base (-NH3+  -NH2 + H+) l’Aà només es comportacom un àcid. Els Aàs mantenen constant el pH del medi (efecte amortidor o tampó). El pH en el que l’Aà adopta forma neutra s’anomena punt isoelèctric.
Classificació dels Aà
Segons el radical R els Aà es poden clasificar:
* Aà no polars (hidrofòbics) Aàs en els quals R és una cadena hidrocarbonada exemple: alanina.
* Aà polar sense càrrega. Aàs en els quals R és una cadena que presentaradicals que formen enllaços d’hidrogen amb l’aigua. Per aquesta raó són més solubles que els anteriors. Exemple: glicinai cisteína.
* Aà polars amb càrrega negativa (àcids). Aàs en els quals R presenta un grup àcid (-COOH). Exemple: àcid aspàtric i àcid glutàmic.
* Aà polars amb càrrega positiva (bàsics). Aàs en els quals R presenta un grup bàsic (exemple: grup amino –NH2). Lisina.
2.L’enllaç Peptídic
Els enllaços químics entre Aàs: Enllaç peptídic.
Les cadenes que es formen: Pèptids.
Els pèptids tot i ser més petits que les proteïnes tenen importants función biològiques:
* Hormones
* Antibiòtics
* Toxines
Segons el número d’Aà enllaçats:
-2 Aà -> Dipèptid
-3 Aà -> Tripèptid
-Menys de 10 -> Oligopèptid
-Més de 10 -> Polipèptid
L’enllaç peptídicés un enllaç covalent, entre grup carboxil (-COOH) d’un Aà i el grup amino (-NH2) del següent. Quan es forma l’enllaç s’allibera una mol’ecula d’aigua (H2O).



L’enllaç peptídic té un comportament similar al doble enllaç, presenta una certa rigidesa que immobilitza els àtoms que el formen.

3....