Matriz extracelular
Páginas: 7 (1721 palabras)
Publicado: 16 de mayo de 2010
Matriz extracelular
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|Figura 1 |Figura 2 |
El análisis microscópico de la estructura del material intercelular muestra (Fig.1):
• elementos fibrilares bien estructurados llamados fibras conjuntivas, que pueden sercolágenas, reticulares o elásticas,
• un material poco estructurado al que se denomina sustancia fundamental amorfa y
• en los sitios en que la matriz extracelular conjuntiva se asocia a células de otros tejidos se observan las láminas basales (Fig. 2).
El análisis de la composición molecular del espacio intercelular demuestra que las tres principales clases de macromoléculas extracelularesson:
1. cadenas de polisacáridos de la clase de los glicosaminoglicanos, que pueden unirse covalentemente a proteínas, formando macromoléculas más complejas llamadas proteoglicanos. Estas moléculas forman el gel altamente hidratado que constituye la sustancia fundamental en la cuál están embebidas las células y fibras conjuntivas. La fase acuosa del gel de polisacáridos permite una rápidadifusión de nutrientes, metabolitos y hormonas entre la sangre y las células tisulares
2. proteínas fibrosas que se organizan para formar estructuras bien definidas de la matriz extracelular como son las fibrillas colágenas, la lámina densa de las las láminas basales y las fibras elásticas.
3. glicoproteínas de adhesión como fibronectina que asocian entre sí a células, fibras y proteoglicanosdel tejido conjuntivo y como laminina que asocia la lámina basal a las células que están rodeadas por ella.
Las variaciones en las cantidades relativas de las distintas macromoléculas presentes y en la forma en que están organizadas dan origen a variedades tan diveras de matriz como son la dura matriz extracelular del hueso y la transparente matriz extracelular de la córnea.
Fibras ConjuntivasLos principales tipos corresponden a fibras elásticas y a las estructuras formadas por fibrillas colágenas
Fibras elásticas
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|Figura 1 |Figura 2 |
Las fibras elásticas se estiran fácilmente y recuperan su longuitudoriginal cuando la fuerza deformante ha desaparecido. Al microscopio electrónico aparecen formadas por un componente amorfo rodeado y penetrado por microfibrillas de unos 10 nm de diámetro (Figs.1 y 2).
El principal componente de las fibras eláticas es la elastina, material proteico muy insoluble. Se caracteriza por un alto contenido en aminácidos apolares como prolina y valina y tiene un altocontenio en aminácidos no cargados como la glicina. Contiene además dos aminácidos exclusivos: desmosina e isodesmosina.
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|Figura 3 |Figura 4 |
La elastina se forma por la interacciones entre moléculas solubles de tropoelastina,proteina de unos 70.000 de PM que contiene el aminacido lisina y carece del aminoácido desmosina. En la figura 3 se muestra como la interacción entre las lisinas de 4 moléculas de tropoelastina (catalizada por la enzima lisiloxidasa, en presencia de cobre) pueden dar origen a la desmosina y unir en puntos específicos a estas hebras polipeptídicas, ricas en aminoácidos hidrofóbicos (Figs. 3 y 4).
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|Figura 5 |
Se ha propuesto que en estado de reposo la hebra polipeptídica rica en aminoácidos apolares se encuentra plegada sobre sí misma y que al tensionar la fibra elástica se induce el estiramiento de esta zona en cada una de las hebras polipeptidica las que son obligadas a ponerse paralelas entre...
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|Figura 1 |Figura 2 |
El análisis microscópico de la estructura del material intercelular muestra (Fig.1):
• elementos fibrilares bien estructurados llamados fibras conjuntivas, que pueden sercolágenas, reticulares o elásticas,
• un material poco estructurado al que se denomina sustancia fundamental amorfa y
• en los sitios en que la matriz extracelular conjuntiva se asocia a células de otros tejidos se observan las láminas basales (Fig. 2).
El análisis de la composición molecular del espacio intercelular demuestra que las tres principales clases de macromoléculas extracelularesson:
1. cadenas de polisacáridos de la clase de los glicosaminoglicanos, que pueden unirse covalentemente a proteínas, formando macromoléculas más complejas llamadas proteoglicanos. Estas moléculas forman el gel altamente hidratado que constituye la sustancia fundamental en la cuál están embebidas las células y fibras conjuntivas. La fase acuosa del gel de polisacáridos permite una rápidadifusión de nutrientes, metabolitos y hormonas entre la sangre y las células tisulares
2. proteínas fibrosas que se organizan para formar estructuras bien definidas de la matriz extracelular como son las fibrillas colágenas, la lámina densa de las las láminas basales y las fibras elásticas.
3. glicoproteínas de adhesión como fibronectina que asocian entre sí a células, fibras y proteoglicanosdel tejido conjuntivo y como laminina que asocia la lámina basal a las células que están rodeadas por ella.
Las variaciones en las cantidades relativas de las distintas macromoléculas presentes y en la forma en que están organizadas dan origen a variedades tan diveras de matriz como son la dura matriz extracelular del hueso y la transparente matriz extracelular de la córnea.
Fibras ConjuntivasLos principales tipos corresponden a fibras elásticas y a las estructuras formadas por fibrillas colágenas
Fibras elásticas
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Las fibras elásticas se estiran fácilmente y recuperan su longuitudoriginal cuando la fuerza deformante ha desaparecido. Al microscopio electrónico aparecen formadas por un componente amorfo rodeado y penetrado por microfibrillas de unos 10 nm de diámetro (Figs.1 y 2).
El principal componente de las fibras eláticas es la elastina, material proteico muy insoluble. Se caracteriza por un alto contenido en aminácidos apolares como prolina y valina y tiene un altocontenio en aminácidos no cargados como la glicina. Contiene además dos aminácidos exclusivos: desmosina e isodesmosina.
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La elastina se forma por la interacciones entre moléculas solubles de tropoelastina,proteina de unos 70.000 de PM que contiene el aminacido lisina y carece del aminoácido desmosina. En la figura 3 se muestra como la interacción entre las lisinas de 4 moléculas de tropoelastina (catalizada por la enzima lisiloxidasa, en presencia de cobre) pueden dar origen a la desmosina y unir en puntos específicos a estas hebras polipeptídicas, ricas en aminoácidos hidrofóbicos (Figs. 3 y 4).
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Se ha propuesto que en estado de reposo la hebra polipeptídica rica en aminoácidos apolares se encuentra plegada sobre sí misma y que al tensionar la fibra elástica se induce el estiramiento de esta zona en cada una de las hebras polipeptidica las que son obligadas a ponerse paralelas entre...
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