Organelos

Distribución de Organelos
Citoplasmáticos y tráfico de moléculas

Retículo endoplásmico y síntesis
de proteínas asociadas a
membranas
(Repasar clase de transcripción y traducción)

Recordatorio RE
• Es una red membranosa en forma de laberinto que
ocupa gran parte del citosol (más de la mitad del sist.
membranoso celular total). Está constituído por sacos,
cisternas y tubos, que estáninterconectados entre sí.
• RER: RE rugoso, cercano al núcleo, con ribosomas Æ
síntesis de prots:
– de transmb: > destinadas a mb plasmática y de otros
organelos
– Solubles: se translocan completamente al lumen del RE y
son >% destinadas al lumen de otro organelo o de
secreción.

• REL: RE liso, continuación del RER, sin ribosomas
Æsíntesis de lípidos

Brevemente: secuencia en la síntesis,
anclaje ytranslocación de una proteína al
lumen del RE

Voet & Voet 2° Ed

Plegamiento de las proteínas en el lumen del RE
.
Una de las más importantes proteínas chaperonas (ayudan a mantener desplegada la
prot) del RE de la familia de las Hsp 70 (heat shock proteins) es BiP (binding protein).

BiP se une a la proteína no plegada apenas ésta cruza la membrana y luego media el

plegamiento y ensamblaje de lasproteínas formadas por múltiples subunidades dentro del
RE.

BiP presenta afinidad por regiones hidrofóbicas expuestas e hidroliza ATP uniendo y
liberando la proteína en cada ciclo de hidrólisis.

Glicosilación de unión-N
Las proteínas del retículo son modificadas por la adición de
azúcares (glicosilación) a la cadena lateral de residuos
Asparragina dentro de una secuencias específica deAsN-XSer/Thr . Debido a que la glicosilación ocurre en el grupo
NH2 esto se llama glicosilación de unión-N o N-Glicosilación.

enlace glicosidico

unión-N
Por oligosacaril-transferasa
en el interior del RE

No es cualquier Asparragina (Asn) sino una secuencia consenso de Asn-X-Ser/Thr
Si no se remueven las 3 moléculas de glucosa y una manosa, la proteína no puede
ser exportada hacia el aparato de GolgiPrimera importancia de la Glicosilación: Control de Calidad

Figure 12-53 Molecular Biology of the Cell (©
Garland Science 2008)

Primera importancia de la Glicosilación: Control de Calidad

Figure 12-53 Molecular Biology of the Cell (©
Garland Science 2008)

• No todos los dominios de las proteínas adquieren su estructura correcta de manera
autónoma. Muchos necesitan apoyo de proteínaschaperonas.
• La unión de Calnexina y Calreticulina (chaperonas) permite que las proteínas
adquieran su conformación correcta.
• La glucosil-transferasa evalúa la condición de las proteínas y, si están mal plegadas, le
adiciona una glucosa a su árbol de glicosilaciones, devolviéndole la afinidad por las
chaperonas.
•Pese a esto, hasta un 80% de los polipéptidos de algunas proteínas terminan malestructurados (por ejemplo: hoja β en lugar de α helix). Estas proteínas son dislocadas al
citoplasma, ubiquitinadas y degradadas por el proteosoma.

Formación de enlaces disulfuro.
La formación de los enlaces disulfuro, S-S, entre las cadenas laterales de los residuos
cisteína es un importante aspecto del plegamiento de proteínas en el RE.
Estos enlaces no se forman en el citosol ya que posee un ambientereductor que
mantiene los residuos cisteína en su estado reducido (R-SH). En el RE el ambiente es más
oxidante lo que facilita la formación de estos enlaces.
La formación de enlaces disulfuro es catalizada por la enzima proteína disulfuro isomerasa
(PDI) localizada en el lumen del RE.

El ensamblaje de subunidades en proteínas multiméricas ocurre en el RE.
Muchas proteínas de membrana y secretadasestán constituidas de dos o más
cadenas polipeptídicas (o subunidades). En todos los casos son ensambladas en el RE.
Ejemplos: inmunoglobulinas, que contienen dos cadenas pesadas y dos livianas todas
unidas por puentes S - S.

Papel de la glicosilación en las proteínas
Los oligosacáridos pueden jugar variadas funciones según la proteína.
1.- Pueden hacer a la proteína más resistente a la...