plot hidrofobicidad 1
Páginas: 4 (999 palabras)
Publicado: 21 de septiembre de 2015
PLOT DE HIDROFOBICIDAD DE PROTEÍNAS
La caracterización del carácter hidrofóbico de las secuencias de proteínas permite tener indicios sobre su topología (su ubicación) en la célula, lo cual tienemucha utilidad en la predicción de dominios que abarcan la membrana (segmentos transmembrana), sitios antigénicos potenciales y regiones que están probablemente expuestas en la superficie de laproteína.
Las escalas de hidrofobicidad más usadas son las siguientes:
1. Kyte-Doolittle: Es una escala ampliamente aplicada para delinear el carácter hidrofóbico de una proteína. Las regiones con valorespor encima de 0 son hidrofóbicas en carácter.
2. Hopp-Woods: Permite predecir regiones antigénicas potenciales de polipéptidos. Los valores mayores a 0 son hidrofílicos y, por consiguiente, probablesde estar expuestos en la superficie de una proteína en su conformación nativa.
Polaridad relativa de aminoácidos
La polaridad relativa de cada aminoácido ha sido determinada experimentalmentemidiendo el cambio de energía libre al trasladar un residuo dado de un solvente hidrofóbico al agua. La energía libre de transferencia varía desde muy exergónica para residuos cargados o polares a muyendergónica para aminoácidos con cadenas laterales aromáticas o alifáticas. Para estimar la hidrofobicidad total de una secuencia de aminoácidos, uno suma las energías libres de transferencia para dichosresiduos, obteniendo un índice hidropático para aquella región. Para buscar segmentos transmembrana candidatos en una secuencia dada, uno calcula el índice hidropático para segmentos sucesivos de untamaño dado (una “ventana”, que puede ser de 7 a 20 residuos). Para una ventana de 7 residuos, los índices para los residuos 1 a 7, 2 a 8, 3 a 9, y así en adelante, son escaneados y graficados (plotde hidrofobicidad). Se presume que una región de alrededor de 20 residuos con un alto índice hidropático se trata de un segmento transmembrana.
Uno debe escoger una ventana que corresponda al...
La caracterización del carácter hidrofóbico de las secuencias de proteínas permite tener indicios sobre su topología (su ubicación) en la célula, lo cual tienemucha utilidad en la predicción de dominios que abarcan la membrana (segmentos transmembrana), sitios antigénicos potenciales y regiones que están probablemente expuestas en la superficie de laproteína.
Las escalas de hidrofobicidad más usadas son las siguientes:
1. Kyte-Doolittle: Es una escala ampliamente aplicada para delinear el carácter hidrofóbico de una proteína. Las regiones con valorespor encima de 0 son hidrofóbicas en carácter.
2. Hopp-Woods: Permite predecir regiones antigénicas potenciales de polipéptidos. Los valores mayores a 0 son hidrofílicos y, por consiguiente, probablesde estar expuestos en la superficie de una proteína en su conformación nativa.
Polaridad relativa de aminoácidos
La polaridad relativa de cada aminoácido ha sido determinada experimentalmentemidiendo el cambio de energía libre al trasladar un residuo dado de un solvente hidrofóbico al agua. La energía libre de transferencia varía desde muy exergónica para residuos cargados o polares a muyendergónica para aminoácidos con cadenas laterales aromáticas o alifáticas. Para estimar la hidrofobicidad total de una secuencia de aminoácidos, uno suma las energías libres de transferencia para dichosresiduos, obteniendo un índice hidropático para aquella región. Para buscar segmentos transmembrana candidatos en una secuencia dada, uno calcula el índice hidropático para segmentos sucesivos de untamaño dado (una “ventana”, que puede ser de 7 a 20 residuos). Para una ventana de 7 residuos, los índices para los residuos 1 a 7, 2 a 8, 3 a 9, y así en adelante, son escaneados y graficados (plotde hidrofobicidad). Se presume que una región de alrededor de 20 residuos con un alto índice hidropático se trata de un segmento transmembrana.
Uno debe escoger una ventana que corresponda al...
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