proteinas

FUNCION DE LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEINAS
Los aminoácidos son moléculas formados por un grupo amino (NH2) y un grupo de ácido carboxílico (COOH) unidos a un carbono alfa, y que tienen un extremo radical donde se pueden unir diferentes compuestos químicos. Los aminoácidos poseen estereoisomería, que se refiere a que tienen la misma forma estructural pero diferente distribución espacial, lasformas distintas constituyen los llamados enantiómeros que son imágenes no superponibles, los aminoácidos tienen un centro quiral que les permite dar un giro con la luz polarizada. Las configuraciones absolutas se especifican mediante losl sistemas D, dextógiro (gira a la derecha) y L, levógiro (gira a la izquierda). Muchos de los compuestos biológicos con centro quiral se prestan en la naturalezaen una de sus formas estereoisómeras D o L, los residuos de las proteínas son L-estereoisomeros, aunque se han encontrado algunos D-aminoácidos en péptidos de paredes celulares de bacterias,la formación de estructuras en las proteínas necesitan que los aminoácidos sean de una misma configuración estereoquímica, que tengan la misma distribución espacial.
Los aminoácidos se pueden clasificar encinco clases en especial por su polaridad, o tendencia a reaccionar con el agua a pH biológico o 7, dentro de estas clases existen otras divisiones como de tamaño y forma de los grupos radicales.
Grupo radical apolares alifático: formado por aminoácidos polares e hidrofóbicos como alanina, valina, leucina e isoleucina.
Grupo radical aromático: con sus cadena lateral aromática relativamente apolar(hidrofóbico), los aminoácidos que pertenecen a esta clase son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.
Grupo radical polares sin carga: los aminoácidos que forman este grupo son mas afines con el agua (hidrofílicos), ya que tienen grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua, en este grupo se incluyen al serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina.
Grupo radicalcargado positivamente (básicos): los grupos más hidrofílicos son los que estan cargados positiva o negativamente, en este grupo se incluyen los que tiene una carga positiva significativa a pH 7, en este grupo se incluyen la lisina, arginina y la histidina.
Grupo radical cargado negativamente (ácidos): en este grupo se encuentran dos aminoácidos, el ácido aspartico y el ácido glútamico con su gruporadical cargado negativamente y poseen un segundo grupo carboxilo.
Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o bases cuando se disuelven en agua y a este tipo de sustancias se les denomina anfóteras.

Hay muchos aminoácidos, pero sólo 20 forman proteínas y son llamados aminoácidos estándar. Un péptido es la unión de dos aminoácidos, esta unión se lleva a cabo a través de un enlacepeptídico uniendo el grupo carboxilo con el grupo amino del otro aminoácido desprendiendo una molécula de agua. Se pueden unir tres aminoácidos por medio de dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, y asi sucesivamente con pocos aminoácidos a esto se le denomina oligopéptido, cuando se unen muchos aminoácidos se les llama polipéptidos. Las proteinas son cadenas polipéptidicas unidas por enlacespéptidicos.
Las proteinas se pueden separar y purificar mediante distintos métodos como la cromatografía en columna, de intercambio catiónico, de exclusión molecular, de afinidad, líquida de alta resolución (HPLC), electroforesis; la separación se realiza por la diferencia de sus distintas propiedades como el tamaño, la afinidad y la carga.
La determinación de la secuencia de aminoácidos se llevaa cabo por medio de dos principios el de Frederick Sanger descrito en 1953 pero ahora mejorado, por medio de éste se han conocido la secuencia de muchisimas proteinas. Para secuenciar un polipéptido completo se utiliza un método llamado degradación de Edman, dónde se marca y elimina sólo el amino-terminal de un péptido dejando el resto de los aminoácidos intactos.
Las proteínas estan formadas...