proteinas

Las proteínas son cadenas de aminoácidos (aa) unidos por enlace covalente.
Macromolécula mas
abundante en la célula.
Polipéptido

Péptidos

Polímero de aa.
Por hidrólisis se obtiene fragmentos de menor tamaño.

Aminoácidos

α-Aminoácido

Grupo
amino

Grupo
carboxilo

Aminoácido
20 aa distintos…

Qué los hace diferentes?

Grupo R
(cadena lateral)

Abreviación

Enalgunos casos adquirieron su nombre de la
fuente de la cual fueron aislados.
Ejemplo: Ac. Glutámico en el gluten de trigo.
Facilita la nomenclatura de una
proteína formada por mas de 100 aa.
Todas las proteínas de bacterias
y seres humanos están formadas
a partir de estos 20 aa.
Lo sorprendente es que las células puedan
producir miles de proteínas distintas con
funciones especificasdiferentes, uniendo
siempre los mismos 20 aa.

base

H

H
ácido

La característica de acido se
la otorga el grupo carboxilo y
la característica básica esta
dada por el grupo amino.

Carga neta = neutra
Naturaleza DIPOLAR
Ion dipolo (Zwitterion)

La polaridad de las cadenas laterales a pH biológico varía
desde:
Totalmente APOLAR
(Hidrofóbico =
insoluble en agua)

TotalmentePOLAR
(Hidrofílico =
soluble en agua)
Aa con distinto
grado de polaridad

Alanina

Serina

Recordar: lo polar disuelve lo polar !

aminoácidos
hidrófobos

aminoácidos
polares

aminoácidos
ácidos
aminoácidos
básicos

Treonina
Ácido
glutámico

Valina

alta [H+]

Ion dipolo
(Zwitterion)

Grupo amino
acepta un H+
Carga (+)

Catión

Actúa como base

Carganeta

neutra

baja [H+]
Grupo carboxilo
cede un H+
Carga (-)

Anión

Actúa como ácido

Implican la adición o eliminación
gradual de un H+ en la molécula.
La molécula cambia su estado de
ionización.

Glicina: grupo R = H.
Punto Isoeléctrico (pI)
Es el pH al cual un aa es
eléctricamente neutro, esto es,
donde la suma de las cargas
positivas iguala la suma de las
cargasnegativas (característico

de cada aa).

pK (cte. de disociación)
Cuando el aa llega a ese
equilibrio actúa como buffer.

El ser humano produce 10 de los 20 aa que utiliza. Los otros, denominados
aa esenciales, deben ser suplementados con las comidas. La carencia de al
menos uno de ellos, resulta en la degradación de proteínas del organismo
(ej. de músculo) para obtener aquel aa esencial queno fue ingerido. A
diferencia de las grasas, el organismo no almacena un exceso de aa para su
posterior uso, es por eso que los aa deben incorporarse en la dieta diaria.
Los humanos, no poseen todas las enzimas requeridas para la biosíntesis
de todos los aa (heterótrofos), sin embargo, las plantas deben tenerlas
(autótrofos), ya que no son capaces de ingerir alimentos.

Ingerir alimentosproteicos si no aportan todos los aa esenciales, no
es suficiente!
Ejemplo: gelatina (derivado del colágeno)

poco valor alimenticio.

Alimento (100g)

Proteínas (en g)

Alimento (100g)

Proteínas (en g)

Soja

35 a 40

Pavo

19

Lentejas secas

24

Pollo sin hueso

20

Garbanzos

22

Bistec de ternera

19

Habas secas

23

Jamón serrano

21

Guisantessecos

23

Huevo

13

Guisantes frescos

7

Bacalao fresco

17

Levadura de cerveza

35 a 50

Bacalao seco

75

Lomo de cerdo

19

Merluza

17

Codorniz y perdiz

24

Salmón

20

Conejo

22

Sardina

21

Pato

20

Calamares

17

Leche

3 a 3, 5

Almendras

20

Yogur

4

Nueces

18

Queso curado

23 a 40

Piñones

26Fideos

12

Pipas de girasol

27

Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre

NO ESENCIALES

ESENCIALES

Glutamato

Isoleucina

Glutamina

Leucina

Prolina

Lisina

Aspartato

Fenilalanina

Asparagina

Metionina

Alanina

Treonina

Glicina

Triptofano

Serina

Valina

Tirosina

Histidina

Cisteína

Arginina ( sólo en lactantes)...