Quimico Biologo Clinico
Páginas: 6 (1498 palabras)
Publicado: 11 de septiembre de 2011
INSULINA
Introducción:
La insulina es un polipéptido formado por 51 residuos de aminoácidos y fue la primera estructura primaria de proteína que se determinó y la primera proteína sintetizada.
Esta sustancia se segrega en el páncreas, más concretamente en las células b en los llamados islotes de Langerhans, en forma de precursor inactivo, la proinsulina, que una vez sintetizada setransfiere, en un proceso dependiente de energía, al aparato de Golgi. La estructura activa está compuesta de dos cadenas unidas por dos puentes de disulfuro. Una vez en el aparato de Golgi, se almacena en forma de gránulos y es liberada por medio de un proceso de emiocitosis. De la insulina que llega al hígado, prácticamente la mitad es eliminada y la que alcanza la circulación periférica tiene una vidamedia de unos 20 minutos y es, posteriormente destruida por la insulinasa del hígado y del riñón.
La secreción de insulina en respuesta a la glucosa se realiza en dos pasos, en el primero se libera la hormona previamente sintetizada y, en el segundo, se debe a la conversión de precursores. La liberación de la insulina se halla bajo la acción de los estimulantes de los receptores b, como elisoprotenerol, y es inhibida por agentes bloqueantes b, como el propanolol. Su liberación se inhibe por los estímulos vagales, por la adrenalina, noradrenalina, serotonina y por la 2-desoxiglucosa.
Historia:
Alrededor de 1890 Mering y Minkowsky habían demostrado que la extirpación del páncreas produce, en animales de laboratorio, un padecimiento similar a la diabetes mellitus.
Posteriormente,Banting y colaboradores, lograron extraer el principio activo del páncreas y demostraron su utilidad terapéutica tanto en perros diabéticos como en humanos. Estos estudios se realizaron entre 1921 y 1922 y algún tiempo después recibió el premio Nobel de Fisiología y Medicina. En 1926 ya se contaba con insulina cristalina, y cuarenta años después Sanger estableció su secuencia de aminoácidos, por el queobtuvo el premio Nobel de Química.
El siguiente hito en la historia de la insulina fue la dilucidación de su estructura, proeza realizada en 1954 por Frederick Sanger y sus colaboradores de la Universidad de Cambridge. Sanger estaba interesado por la estructura de las proteínas, eligiendo la insulina por ser una de las pocas que podía ser conseguida en estado razonablemente puro, por conocerseya su composición química y peso molecular y porque la actividad de la misma debía estar ligada a algún componente estructural.
Los estudios acerca de la insulina han continuado avanzando. Actualmente podemos cuantificar con precisión la cantidad de insulina que hay en la sangre y en los diversos tejidos.
Estructura:
La insulina es una molécula muy pequeña: sólo contiene 254 átomos decarbono, 337 de hidrógeno, 65 de nitrógeno, 75 de oxígeno y 6 de azufre. Además, desde los trabajos de Fisher se sabía que de los 24 aminoácidos posibles, 17 están presentes en la insulina.
La conformación estructural de la insulina es esencial para su actividad como hormona. La insulina es sintetizada y almacenada en el cuerpo en forma de un hexámero, es decir, una unidad compuesta por seisinsulinas, mientras que su forma activa es la de una hormona monomérica, es decir, la molécula de insulina sola. Seis moléculas de insulina permanecen inactivas por largo tiempo en su forma hexamérica, como forma de almacenamiento de disponibilidad rápida y protección de la altamente reactiva molécula de insulina.
La conversión entre la forma hexamérica y la monomérica es una de las característicasfundamentales de las fórmulas de inyección de la insulina.
El hexámero es mucho más estable que la hormona sola, por lo que sería una presentación más práctica, sin embargo, el monómero es la forma más reactiva de la hormona porque su difusión es mucho más rápida haciendo que no se tenga que administrar varios minutos (30-60) antes de las comidas.
La presentación con la insulina más reactiva le...
Introducción:
La insulina es un polipéptido formado por 51 residuos de aminoácidos y fue la primera estructura primaria de proteína que se determinó y la primera proteína sintetizada.
Esta sustancia se segrega en el páncreas, más concretamente en las células b en los llamados islotes de Langerhans, en forma de precursor inactivo, la proinsulina, que una vez sintetizada setransfiere, en un proceso dependiente de energía, al aparato de Golgi. La estructura activa está compuesta de dos cadenas unidas por dos puentes de disulfuro. Una vez en el aparato de Golgi, se almacena en forma de gránulos y es liberada por medio de un proceso de emiocitosis. De la insulina que llega al hígado, prácticamente la mitad es eliminada y la que alcanza la circulación periférica tiene una vidamedia de unos 20 minutos y es, posteriormente destruida por la insulinasa del hígado y del riñón.
La secreción de insulina en respuesta a la glucosa se realiza en dos pasos, en el primero se libera la hormona previamente sintetizada y, en el segundo, se debe a la conversión de precursores. La liberación de la insulina se halla bajo la acción de los estimulantes de los receptores b, como elisoprotenerol, y es inhibida por agentes bloqueantes b, como el propanolol. Su liberación se inhibe por los estímulos vagales, por la adrenalina, noradrenalina, serotonina y por la 2-desoxiglucosa.
Historia:
Alrededor de 1890 Mering y Minkowsky habían demostrado que la extirpación del páncreas produce, en animales de laboratorio, un padecimiento similar a la diabetes mellitus.
Posteriormente,Banting y colaboradores, lograron extraer el principio activo del páncreas y demostraron su utilidad terapéutica tanto en perros diabéticos como en humanos. Estos estudios se realizaron entre 1921 y 1922 y algún tiempo después recibió el premio Nobel de Fisiología y Medicina. En 1926 ya se contaba con insulina cristalina, y cuarenta años después Sanger estableció su secuencia de aminoácidos, por el queobtuvo el premio Nobel de Química.
El siguiente hito en la historia de la insulina fue la dilucidación de su estructura, proeza realizada en 1954 por Frederick Sanger y sus colaboradores de la Universidad de Cambridge. Sanger estaba interesado por la estructura de las proteínas, eligiendo la insulina por ser una de las pocas que podía ser conseguida en estado razonablemente puro, por conocerseya su composición química y peso molecular y porque la actividad de la misma debía estar ligada a algún componente estructural.
Los estudios acerca de la insulina han continuado avanzando. Actualmente podemos cuantificar con precisión la cantidad de insulina que hay en la sangre y en los diversos tejidos.
Estructura:
La insulina es una molécula muy pequeña: sólo contiene 254 átomos decarbono, 337 de hidrógeno, 65 de nitrógeno, 75 de oxígeno y 6 de azufre. Además, desde los trabajos de Fisher se sabía que de los 24 aminoácidos posibles, 17 están presentes en la insulina.
La conformación estructural de la insulina es esencial para su actividad como hormona. La insulina es sintetizada y almacenada en el cuerpo en forma de un hexámero, es decir, una unidad compuesta por seisinsulinas, mientras que su forma activa es la de una hormona monomérica, es decir, la molécula de insulina sola. Seis moléculas de insulina permanecen inactivas por largo tiempo en su forma hexamérica, como forma de almacenamiento de disponibilidad rápida y protección de la altamente reactiva molécula de insulina.
La conversión entre la forma hexamérica y la monomérica es una de las característicasfundamentales de las fórmulas de inyección de la insulina.
El hexámero es mucho más estable que la hormona sola, por lo que sería una presentación más práctica, sin embargo, el monómero es la forma más reactiva de la hormona porque su difusión es mucho más rápida haciendo que no se tenga que administrar varios minutos (30-60) antes de las comidas.
La presentación con la insulina más reactiva le...
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