Regulacion Alosterica

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Regulación alostérica
La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) es un modo de regulación de las enzimas por elcual la fijación de una molécula en una ubicación (sitio catalítico) modifica las condiciones de fijación de otra molécula, en otra ubicación distante de la enzima. Este concepto ha sido tomadopor Santiago Monod, Juan Pedro Changeux y JeffriesWyman en una serie de artículos, el más importante ha sido publicado en 1965 en el Journal of Molecular Biology.1 En bioquímica, es la regulaciónde una enzima u otra proteína ligando una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan laactividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyan dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.

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Principiosdel alosterismo
La fijación de la molecula, induce un cambio de conformación espacial de la proteína enzimática. Es decir, la disposición espacial de sus átomos constitutivos es modificada. En elmarco del alosterismo, esto tiene la consecuencia de modificar la ubicación del enlace de por lo menos uno de los reactivos implicados en el proceso de catálisis. En el modelo deMonod-Wyman-Changeux (MWC), las enzimas alostéricas deben presentar varias propiedades:
* Son multiméricas, cada monómero fija una molécula.
* Poseen por lo menos un eje de simetría.
* Existen bajodos conformaciones diferentes: uno llamado T, para tendida (tensa), designando convencionalmente la forma de afinidad débil para el sustrato, la otra R, para liberada (relajada), de afinidadfuerte para el sustrato.
* En el seno de una proteína, adopta totalmente la misma configuración, R o T (transición concertada). En otros términos, no existe híbrido R/T en el modelo MWC.