Variacion de anticuerpos

Los anticuerpos son moléculas de proteína altamente especializadas. Para cada antígeno existen anticuerpos moleculares con diseños específicos. Por lo tanto, hay anticuerpos moleculares que embonan, como llave y chapa, al virus del polio, otros que específicamente apuntan a la bacteria que causa la difteria, y otros que son compatibles con el virus de paperas.
La variedad de anticuerposmoleculares es tan extensa que las células B tienen la habilidad de producirlos contra virtualmente todos los micro-organismos en el medio ambiente.
Cuando las moléculas de los anticuerpos reconocen a los micro-organismos extraños, se unen físicamente al micro-organismo e inician una compleja cadena de reacciones involucrando a otros componentes del Sistema Inmunológico que eventualmente destruyen almicro-organismo.
Los nombres químicos para las proteínas de los anticuerpos es inmunoglobulinas o gamaglobulinas. Así como los anticuerpos pueden cambiar de molécula a molécula con respecto a el micro-organismo al que se unen, también pueden variar con respecto a sus funciones especializadas en el cuerpo. Este tipo de variación en función especializada es determinada por la estructura química delanticuerpo, que a su vez determina el tipo de anticuerpo (inmunoglobulina).
Hay 5 grandes clases de anticuerpos o gamaglobulinas:
Inmunoglobulinas G (IgG)
Inmunoglobulinas A (IgA)
Inmunoglobulinas M (IgM)
Inmunoglobulinas E (IgE)
Inmunoglobulinas D (IgD)

Los anticuerpos (también conocidos comoinmunoglobulinas[1] o, popularmente, "defensas"[2]) son glicoproteínas del tipo gama globulina.Existen en forma soluble a la sangre u otros fluidos corporales de losvertebrados, disponen de una forma idéntica que actúa comoreceptor de los linfocitos B y son utilizados por el sistema inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños al cuerpo, como por ejemplobacterias, virus o parásitos .
El anticuerpo típico está constituido por unidades estructurales básicas, cada una de ellascon dos grandes cadenas pesants y dos cadenas ligeras de menor medida, que forman monómeros con una unidad, dímeroscon dos unidades, tetràmers con cuatro unidades o pentàmers con cinco unidades. Los anticuerpos son sintetizados por un tipo de leucocitos llamados linfocitos B. existen diferentes tipos, denominados isotips, que se diferencian por la forma de las cadenas pesants que tienen. Se conocencinco tipos diferentes de isotipus en losmamíferos, que desarrollan funciones diferentes, contribuyendo a dirigir la respuesta inmunitaria adecuada por cada tipo de cuerpo extraño que encuentran.[3]
A pesar de que la estructura general de todos los anticuerpos es muy similar, una pequeña región del ápice de la proteína es extremadamente variable, cosa que posibilita la existencia de millones deanticuerpos diferentes, cada uno con un extremo ligeramente diferente. Esta parte de la proteína es conocida como región hipervariable. Cada una de estas variantes se puede unir a una "diana" diferente, conocida como antígeno.[4][5] Esta enorme diversidad de anticuerpos permite al sistema inmunitario reconocer una diversidad igualmente elevada de antígenos. La única parte del antígeno reconociblepor el anticuerpo se denomina epítop. Estos epítops se unen con su anticuerpo correspondiente en una interacción muy específica que se denomina acoplamiento inducido, que permite a los anticuerpos identificar y unirse sólo a su antígeno entre todos los millones de moléculas diferentes que componen un organismo.
El reconocimiento de un antígeno por parte de un anticuerpo lo "marca" para seratacado por otras partes del sistema inmunitario. Los anticuerpos también pueden neutralizar directamente sus objetivos, por ejemplo, mediante la unión a una parte de un patógenonecesaria porque este provoque una infección.
La extensa población de anticuerpos y su diversidad es generada por combinaciones aleatorias de un conjunto de segmentos genéticosque codifican diferentes lugares de la unión del...