4 INMUNOGLOBULINAS 1

4- INMUNOGLOBULINAS

4- INMUNOGLOBULINAS
El punto clave del sistema inmune adaptativo es su capacidad de
reconocimiento específico de cualquier tipo de molécula o partícula
extraña.
Para
ello,
el
sistema
inmune
cuenta
con
las
inmunoglobulinas (Ig) y con los receptores de los linfocitos T (TCR),
los cuales exhiben tres importantes propiedades:
• diversidad
• heterogeneidad
• procedencia a partirde reordenaciones de genes.
Las inmunoglobulinas funcionan como
1. la parte específica del complejo de las células B, a nivel de
membrana, que reconoce al antígeno;
2. moléculas circulantes, es decir anticuerpos secretados por las
células plasmáticas procedentes de activación, proliferación y
diferenciación de células B. Estos anticuerpos se localizan en el
suero, en los líquidos tisulares(intersticiales) y recubriendo
ciertos epitelios internos. Estas Ig circulantes son los efectores de
la rama humoral del sistema inmune específico (de hecho inician
la fase efectora, pero como veremos, la eliminación definitiva del
Ag no suelen hacerla directamente los anticuerpos).

4- INMUNOGLOBULINAS
Los anticuerpos (también conocidos como inmunoglobulinas,
abreviado Ig) son glicoproteínas del tipogamma globulina. Pueden
encontrarse de forma soluble en la sangre u otros fluidos corporales
de los vertebrados, disponiendo de una forma idéntica que actúa
como receptor de los linfocitos B y son empleados por el sistema
inmunitario para identificar y neutralizar elementos extraños tales
como bacterias, virus o parásitos
Molécula de inmunoglobulina
con su típica forma de Y. En
azul se observan lascadenas
pesadas con cuatro dominios
Ig, mientras que en verde se
muestran las cadenas ligeras.
Entre
el
tallo
(Fracción
constante, Fc) y las ramas
(Fab) existe una parte más
delgada
conocida
como
"región bisagra" (hinge).

4- INMUNOGLOBULINAS

4.1- ESTRUCTURA BÁSICA DEL
MONÓMERO Y TERMINOLOGÍA






4.1- ESTRUCTURA BÁSICA DEL
MONÓMERO Y TERMINOLOGÍA

Parte proteica: 4 cadenaspolipeptídicas unidas entre sí por
enlaces covalentes y puentes disulfuro en forma de “Y”:
2 cadenas “L”: pequeñas.
2 cadenas “H”: grandes.
Región bisagra: zona de unión de los tres brazos de la “Y”.

4.1- ESTRUCTURA BÁSICA DEL
MONÓMERO Y TERMINOLOGÍA

Porter estudió las inmunoglobulinas de conejo, y fue el primero que
propuso que las inmunoglobulinas estaban constituidas por una
cadena simple de aminoácidos.En 1961, Edelman sugirió que la
inmunoglobulina G (IgG) estaba compuesta de dos cadenas de
aminoácidos, una ligera y otra pesada. Unos años después, los
trabajos simultáneos de Porter y Edelman demostraron que la IgG
estaba constituida por cuatro cadenas: dos cadenas pesadas y dos
ligeras. En la década de 1960, éstos y otros investigadores
continuaron completando el modelo y analizando laestructura de las
moléculas de inmunoglobulina. En 1969, Edelman secuenció por
completo una molécula de IgG.

EDELMAN

EDELMAN
Porter sometió la IgG a digestión breve con la enzima papaína, tras
de lo cual realizó con los fragmentos resultantes una separación
cromatográfica en carboximetil-celulosa.
Dedujo que cada molécula de IgG había sido escindida por la papaína
en dos fragmentos idénticos, capacesde unir antígeno (fragmentos
Fab) y un fragmento cristalizable (Fc).
• Experimentos de Kabat & Tiselius (1939): demostraron que la
llamada fracción γ -globulínica de las proteínas del suero era la
responsable de la actividad anticuerpo (por eso, a los anticuerpos
se les ha denominado durante mucho tiempo como γ -globulinas).
• Porter y Edelman (por separado, en los años 50 y 60) realizarondiversos experimentos usando ultracentrifugación para separar
las γ -globulinas, obteniendo una fracción que poseía un
coeficiente de sedimentación de 7S, a la que llamaron IgG, con un
peso molecular de unos 150.000 Da.
• Nisonoff realizó experimentos parecidos a los de Porter, pero en
lugar de digerir la IgG con papaína, empleó pepsina. Del ulterior
análisis cromatográfico dedujo que la pepsina había...