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Características Moleculares de los Filamentos Contráctiles
-El Filamento de Miosina
El Filamento de Miosina
La molécula de miosina está constituida por ocho cadenas polipeptídicas: dos de ellas son dos cadenas pesadas, cuya masa molecular es de 200000, que forman la llamada cola de la molécula formando una espiral doble entre ellas. Las otras cuatro cadenas son cadenas ligeras, de masamolecular 20000, que constituyen las dos cabezas de la molécula
El filamento de miosina está formado por 200 moléculas individuales de miosina, constituyéndose de la siguiente manera. Las colas de las moléculas de miosina se agrupan entre sí para formar el cuerpo de la molécula. De este cuerpo sobresale una parte pequeña de la cola y las dos cabezas de la molécula, formando lo que se denomina, enconjunto puente cruzado. Esto puentes son flexibles en dos puntos: el primeros es el lugar donde deja de formar parte del cuerpo del filamento, brazo, y el segundo es donde se subdivide en las dos cabezas. Estos puntos articulados se conocen como bisagras, que permiten la aproximación o alejamiento de las cabezas del cuerpo de la molécula. Esta articulación incluso forma parte de la contracción.Otro aspecto importante de la cabeza de miosina es que puede funcionar como enzima ATPasa, esta propiedad le permitirá desdoblar el ATP y emplear la energía derivada del fosfato de alta energía del mismo para su consumo en el proceso de contracción.
El Filamento de Actina El filamento de actina también es complejo. Está constituido por tres componentes diferentes: actina, tropomiosina y troponina.La columna vertebral del filamento de actina una molécula de proteína actina F de cadena doble, que corresponde a las dos tiras de tono claro . Los filamentos están enrollados en una espiral, de igual forma que la molécula de miosina, pero con una revolución completa cada 70 nanómetros. Cada banda de la hélice doble de actina F está formada por moléculas polimerizadas de actina G. Hayaproximadamente 13 de estas moléculas encada revolución de cada banda de la hélice, y existe una molécula de ADP unida a cada una de estas moléculas de actina G. Estas moléculas son los sitios activos de los filamentos de actina, donde los puentes cruzados de los filamentos de miosina intervienen para provocar la contracción muscular. Estas zonas activas son regulares, habiendo una cada 2.7 nanómetros.Cada filamento de actina tiene una longitud de 2.7 micras. Las bases de estos filamentos de hallan fuertemente encajadas en los discos Z, mientras sus otros extremos se sitúan entre los filamentos de miosina, en los sarcómeros, como se veía en la anterior
-Moléculas de Tropomiosina. La tropomiosina es otra proteína constituyente del filamento de actina, cada una de estas moléculas tiene unamasa molecular de 70000 y una longitud de 70 nanómetros. Estas moléculas se unen laxamente con las bandas de actina F, y se disponen en espiral a los lados de la hélice de actina F. En estado de reposo estas ocultan los sitios activos, de forma que no puedan reaccionar con los filamentos de miosina par desencadenar una contracción. Cada molécula de tropomiosina oculta unos siete de estos sitiosactivos.
Troponina y su papel en la contracción muscular.

Unida a la vecindad e uno de los extremos de la molécula de tropomiosina se halla otra proteína, la troponina. Se trata, realmente, de un complejo de tres subunidades proteicas unidas laxamente que desempeñan, cada una de ellas, un papel específico en el control de la contracción muscular. Una d las subunidades (troponina I) presentafuerte afinidad por la actina; otra (troponina T) por la tropomiosina; y la tercera (troponina C) por los iones calcio. La fuerte afinidad de la troponina C por estos iones inicia el proceso de contracción, como veremos a continuación. -Interacción de Miosina, Filamentos de Actina e Iones Calcio para Producir la Contracción -Inhibición del filamento de actina por el complejo troponina-tropomiosina;...