Aminocidos y Proteinas 111 2

AMINOACIDOS

Y PROTEINAS

Aminoacidos


Unidades estructurales

que forman las

básicas




proteínas.
Mas de 100 aa
descritos.
Solo 22 participan en la síntesis de
proteínas
eucariotas.

AMINOACIDOS

(aa)


Los aa difieren entre
si
por el grupo R (grupo
R:
adjudican
sustitutivo).
diferentes
propiedades a cada
uno
de los aa y determinan

Aminoacidos

Clasificación de los aa

En funciónde la naturaleza de su
cadena
lateral:
poco reactivos, y fuertemente

Aa alifáticos cuyo R no es polar:
hidrofóbicos
Son
muy


(excepto la Gly, cuya cadena lateral es
 Aa alifáticos cuyo R es polar pero no
un
carga serina, treonina, cisteina, prolina
tiene
asparragina
y
átomo de hidrógeno).
:
glutamina.

Clasificación de los aa
En función de la naturaleza de su cadena

 lateral:

estado de ionpositivo: lisina, arginina e

Aa alifáticos cuyo R es polar y se
histidina.
encuentra
en




Aa alifáticos cuyo R es polar y se encuentra
estado de ion negativo: aspartato y
en
glutamato.
Aminoácidos aromáticos: Fenilalanina, tirosina,
triptofano

Estructura
de
los
aminoácidos
 Por su estructura, los aa se ionizan en solucion acuosa de
manera que pueden funcionar como ácidos y como bases(anfoliticos).
 Los aa que poseen un g. amino y un g. carboxilo (Gly, Leu,
Ile) se convierten en iones dipolares (Zwitteriones).

Estos iones en slns acuosas son eléctricamente neutros y
no emigran ni se someten a campos eléctricos.

La ionizacion de un aa depende del pH de la solución.

Punto isolectrico: pH en el cual la molécula no tiene carga
neta

Clasifcacion

de los aa según RClasifcacion

de los aa según R

Nomenclatura

de los aa

Alanina

Ala

A

Leucina *

Leu

L

Arginina
+
Asparragi
na
Ac.
Asparti
co
Cisteina

Arg

R

Lisina*

Lys

K

Asn

N

Asp

D

Cys

M

C

Metionina Met
*
Fenilalani Phe
na
*
Prolina
Pro

Glutamin Gln
a
Ac.
Glu
glutami
co
Glicina
Gly

Q

Serina

Ser

S

E

Treonina* Thr

T

G

Trp

W

Histidina His
+
Isoleucina Ile
*

H

Triptofan
o*
Tirosina

TyrY

Valina*

Val

V

+: Esencial en la niñez

*: Esencial durante

I

F
P

Estructura de los aa
Se presentan en dos formas
isomericas, imágenes
especulares no superponibles.
 Los isomeros de la serie L
poseen el grupo alfa amino a la
izquierda.

Los aa que se encuentran en
las proteínas son de la serie L
y tienen mayor participación
 metabólica celular.
Los aa de la serie D participan
en lasparedes celulares
bacterianas.

FORMACION DE PEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS
 Los

aa se unen o polimerizan por
medio
entre el grupo carboxil de un aa con el
de
enlaces
peptídicos:
lacon
unión
química
grupo
amino
de otro aa,
la liberación
de una molécula de agua.
 La rx + importante de los aa es la
formación de un enlace peptídico ya que
este enlace carece de carga a cualquier

ENLACE PEPTIDICOPEPTIDOS Y POLIPEPTIDOS
La unión de dosmás aa hasta un
máximo de
o
peptídicos da lugar a los
mediante
 2 aa = dipéptido
enlaces
3
aa =tripeptido, ……..
péptidos:
Menos de 100 aa ………………………………
Oligopeptido
 Mas de 100 hasta 10,000
 Mas de 10000
aa…………..Polipéptido


aa………………………………..Proteína

100

Resumen:
Los 22 aa comunmente
encontrados
como
 un grupo carboxilo
 un grupo
residuos
enamino
lasproteinas contienen :
 un sustituyente R distintivo en el atomo de
carbono.

Los atomos de C alfa son asimetricos
excepto
el caso de la glicina, en todos los aa
pueden

en

Resumen:
 Solamente

estereoisomeros L, con

los

una

referencia
L-Gliceraldehido
se la
configuracion
relacionada con
encuentran
configuracion absoluta de la molecula
dede las proteinas
formando parte

Resumen:
Se puedenencontrar aminoacidos poco
comunes, como constituyentes de
proteinas:
modificacion
de
la sintesispor las
proteinas, o de residuos
de aa comunes
metabolitos
libres despues
de

como

Los aminoacidos son clasificados en 5 tipos,
segun
su grupo R, en base de la polaridad y carga a
pH

Resumen:
Los aa varian en sus propiedades acido
basicas y tienen
curvas
de titulacion caracteristicas.
Los
aa...