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1.ENZIMAS1.3. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS.
Según su estructura se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:
-Enzimas estrictamente proteicas: son holoproteínas.
-Holoenzimas: constituidas por la asociación de una fracción polipeptídico o
apoenzima y de una fracción no polipeptídica o cofactor.
Los cofactores pueden ser activadores inorgánicos (Zn, Mg, K...) o
activadores orgánicos (gruposprostéticos) o coenzimas, que son moléculas que
actúan asociadas a enzimas (ATP, NAD, vitaminas...).
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la
apoenzima para activarla, si la unión es lábil. Pero si la coenzima se une
fuertemente a la proteína entonces se habla de grupo prostético.
- Propiedades comunes a coenzimas y grupos prostéticos. naturaleza no
proteica, debajo peso molecular. Son termoestables. reaccionan molécula a
molécula con el sustrato inicial, por lo tanto en cada reacción intervendrá un
número determinado de moléculas de la coenzima o grupo prostético.
- Propiedades de los grupos prostéticos. Se unen sólidamente a la apoenzima
correspondiente, por medio de enlaces covalentes. Funcionan en el marco
de una única reacción enzimática,que tiene lugar en dos tiempos. En el
primer tiempo el grupo prostético modifica su estructura y en el segundo
vuelve a su estado inicial, pero sin separarse de la apoenzima.- Propiedades de las coenzimas. se unen lábilmente, por medio de puentes de
hidrógeno a la apoenzima y se disocian de ella fácilmente. La coenzima no
recobra nunca su estado inicial permaneciendo fijo a la apoenzima quelo ha
empleado en una primera reacción, posteriormente se separa y es
regenerado por otra apoenzima, en el curso de una segunda reacción.
Así los oligoelementos y las vitaminas son esenciales para los organismos
porque son cofactores para diversas enzimas.
Las enzimas pueden presentar estructura de hoja plegada y de hélice α.
Esta última puede formar la estructura terciaria y éstaoriginar la estructura
cuaternaria si la enzima está formada por varias cadenas polipeptídicas.
La enzima presenta una región con una forma característica, que es el
centro activo, responsable de la actividad catalítica, ya que es donde el sustrato
se une a la enzima. En este centro activo es donde se reúnen las cadenas laterales
de algunos aminoácidos (aminoácidos de fijación y aminoácidoscatalizadores),
que en ocasiones pueden encontrarse muy alejados en la estructura primaria. Por
tanto la estructura primaria determina la composición del centro activo y las estructuras secundaria y terciaria la forma. Por esto la forma tridimensional de la
enzima es imprescindible.
Sin la protección que representan otras regiones de la molécula de la
enzima, el lugar activo podría actuarsobre multitud de compuestos diferentes al
sustrato, perdiendo la especificidad, así como la necesaria orientación espacial
para evitar muchas combinaciones enzima-sustrato improductivas.
Las holoenzimas además de este centro activo presentan un centro de
unión a la coenzima. Según la coenzima esté unida o no a la apoenzima, el centro
activo presentará una u otra estructura. De esta forma laholoenzima sólo
identificará al sustrato cuando la coenzima esté unida a ella
1.4. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.
La especificidad consiste en que la enzima actúa solamente sobre una
determinada sustancia, que constituye su sustrato y sólo efectúa sobre él un tipo
de transformación.
Así, se pueden considerar dos aspectos de la especificidad:
- Especificidad de sustrato, la cual determinasu función biológica. Muchas
enzimas tienen un solo sustrato biológico: especificidad de sustrato
absoluta, mientras que otros tienen una especificidad más amplia y utilizan
como sustrato a un grupo de biomoléculas estructuralmente similares:
especificidad relativa de grupo.- Especificidad de acción, consiste en que una enzima no realiza más que una
de las diversas transformaciones...