Anticuerpos

El reconocimiento de un inmunógeno por los anticuerpos de superficie de la célula B inicia la proliferación y diferenciación en linfocitos B de memoria y células plasmáticas. Las células plasmáticassecretan moléculas de anticuerpo solubles con idéntica especificidad de antígeno a la del receptor de superficie de la célula B original.
Las dos funciones principales de los anticuerpos son:
1.Fijar antígenos extraños encontrados por el hospedador
2. Mediar funciones efectoras para neutralizar o eliminar invasores externos
Las moléculas de anticuerpo tienen una estructura común de cuatrocadenas peptídicas. Esta estructura se integra con dos cadenas ligeras idénticas, consistentes en polipéptidos de unos 22 000 Da, y dos cadenas pesadas, polipéptidos más grandes de unos 55 000 Da o más.Cada cadena ligera está unida a una cadena pesada por un enlace disulfuro y por interacciones no covalentes, como puentes salinos, enlaces de hidrógeno e interacciones hidrófobas, para formar unheterodímero.
Las cadenas pesadas de una molécula de anticuerpo particular determinan la clase de ese anticuerpo. La estructura global de la molécula de inmunoglobulina la determinan las organizacionesprimaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de la proteína. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, da lugar a las regiones variable y constante de las cadenas pesada y ligera. Laestructura secundaria consta del pliegue de la cadena polipeptídica extendida sobre sí misma en una serie de láminas plegadas antiparalelas . Después, las cadenas se pliegan en una estructura terciaria dedominios globulares compactos, que están unidos a dominios contiguos por continuaciones de la cadena polipeptídica entre regiones de lámina plegada.
La unión a antígeno es realizada por las porcionesamino terminal, y las funciones efectoras por las regiones carboxilo terminales. Comparaciones detalladas de las secuencias de aminoácidos de un gran número de dominios VL y VH revelaron que la...