Anticuerpos

ANTICUERPOS
“Conejos”

¿QUE ES UN ANTICUERPO?

INTRODUCCIÓN
Las inmunoglobulinas son los mediadores de la
inmunidad humoral son diversos y específicos
Las sustancias que generan anticuerpos o que son
reconocidas por ellos se denominan Antígenos.
Para reconocer antígenos se utilizan moléculas:
•

Complejo mayor de histocompatibilidad

•

Receptor linfocito T

•

Anticuerpos

UNIÓN AG YMOLÉCULAS RECONOCEDORAS



Aparecen de dos formas:


Unidos a la membrana de linfocitos B



Secretados y en circulación



En las mucosas se unen a los Ag y
neutralizan algunos patógenos



En la inmunidad humoral, se realiza una
reacción antígeno anticuerpo que
requiere diversos mecanismos para
eliminar los antígenos:


Sistema innato


Complemento



Fagocitos y Eosinofilos

ANTICUERPOS


Producidos por L.B. o Plasmocitos

Distribuido ampliamente por líquidos biológicos, especialmente en el
plasma, mucosas y liquido intersticial.


Se expresan y unen a diversas superficies celulares



Exposición de un Ag se produce en tejidos linfáticos



Bazo, ganglios y tejido linfático



Plasmocitos en medula ósea.

DISTRIBUCIÓN NATURAL Y PRODUCCIÓN DE
ANTICUERPOS



Estudio de losanticuerpos presentes en
el suero



Suero es la porción residual de la sangre
y el plasma



El suero que contiene gran cantidad de
Ac. Que se unen a Ag, lo que se
denomina Antisuero



Forman de 2 a 3 g de Ac diariamente




2/3 IgA

Se determina la cantidad de Ac
mediante diluciones


Reacciones Febriles

SEROLOGÍA



Estructura básica simétrica:


Dos cadenas ligeras y dos pesadas
Regiones aminoterminales (V) –
reconocen antígenos



Región Carboxiterminal (C)-función
efectora y ancla a la celula



Dominio Ig, que forma una
estructura globular con dos capas
de laminas  conectadas por bucles
cortos.



Puentes disulfuro



Región bisagra

ESTRUCTURA MOLECULAR DE LOS
AC






Cadenas pesadas y ligeras
constan de regiones variables
aminoterminales
Reconocen el antígenoSe compone de un dominio Ig en
la región V


El antígeno se fija en una región V
de una cadena pesada (VH) y de
cadena ligera (VL).

REGIONES VARIABLES
AMINOTERMINALES



Dan diferencia entre Ac.



3 segmentos de la región V de la cadena
pesada y otros 3 de la cadena ligera.



Segmentos hipervariables de 10 a.a de
longitud



La unión del Ag es una función de la
región hipervariable

Regiones hipervariables:


CDR1



CDR2



CDR3 – Mas variables de las tres

SEGMENTOS HIPERVARIABLES



Se dividen en subclases o isotipos atendiendo a la diferencia de las
regiones C de las cadenas pesadas



Isotipos




Subtipos




G,A,M,D,E
IgA1-2 e IgG1-4

Cadenas pesadas


 1-2



 1-4













CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES DE
LAS REGIONES CONSTANTES Y
FUNCIONESEFECTORAS

ISOTIPOS DE ANTICUERPOS
HUMANOS

FLEXIBILIDAD
Los Ac son flexibles ya que pueden unirse a
distintas estructuras antigénicas.
Cada Ac contien al menos 2 puntos de unión Ag
Cada Ig puede acoplarse a dos moléculas de Ag

Dos isotopos
Diferencias por el extremo carboxílico de la región constante
•

y

•

Anticuerpos se expresan de forma secretada o asociada,
las moléculas difieren de laregión carboxiterminal

CADENAS LIGERAS

Síntesis y translocación al interior del R.E.R.

Glucosilacion de las cadenas pesadas

Plegamiento y ensamblaje, regulado por las carabinas (Calnexina y
la Bip)

Forman puentes disulfuro, glucosilacion

Cadena J une IgA o IgM

Transporte al aparato de Golgi

Fijación a la membrana celular y posterior exocitosis

SÍNTESIS, ENSAMBLAJE Y
EXPRESIÓN DE IG

Cambios específicos desde su precursor hasta su forma madura en
la expresión del gen Ig



Linfocito Pre-B: Sintetiza la forma de membrana de la cadena 



La cadena  se asocia a proteínas y forma un receptor de linfocitos
pre-B



Produce y expresa la cadena  o , se asocian a 



Se forman y expresan IgM o IgD



Actuan como receptores para antígeno



Si se activan estos receptores...