biogénesis

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Bol Med Hosp Infant Mex 2013;70(2):78-88

A

Análisis in silico de proteínas potencialmente involucradas
en la biogénesis de fimbrias en Helicobacter pylori
In silico analysis of proteins potentially involved in fimbrial biogenesis in Helicobacter pylori
Nancy Karina Arteaga-Resendiz,1,2 Norma Velázquez-Guadarrama,2 Sandra Rivera-Gutiérrez,1
José de JesúsOlivares-Trejo,3 Alfonso Méndez-Tenorio,1 Pedro Valencia-Mayoral,2 Edgar Oliver López-Villegas,1
Alejandra Rodríguez-Leviz,2 Juan Carlos Vigueras,2 José Arellano-Galindo,2 Jorge Girón,3 Javier Torres-López4

RESUMEN

ABSTRACT

Introducción. La colonización e infección crónica por Helicobacter
pylori es el factor de mayor contribución al desarrollo de cáncer gástrico. Se ha descrito un gran repertoriode adhesinas que contribuyen
a la adaptación específica de la bacteria al nicho gástrico y, para H.
pylori, al igual que en otras bacterias patógenas, la formación de
biopelícula es fundamental en la supervivencia a ambientes no favorables. Las fimbrias o pili tipo IV son responsables de la adhesión
de diversas bacterias patógenas (Escherichia coli, Pseudomonas
aeruginosa y Vibrio cholerae) adistintas superficies. El objetivo de
este trabajo fue identificar y analizar genes que pudieran codificar
para proteínas involucradas en la biogénesis de fimbrias en H. pylori
y caracterizar su expresión durante la formación de biopelícula.
Métodos. Se emplearon herramientas bioinformáticas y moleculares, tales como la base de datos del NCBI para la búsqueda de
secuencias de proteínasrelacionadas con la biogénesis de fimbrias,
así como la herramienta de PSI BLAST. Los alineamientos múltiples
se realizaron con el programa T-COFFEE y HMMER. La predicción
de las estructuras secundarias se realizó con ANTHEPROT y las
estructuras terciarias se predijeron con el programa I-TASSER.
Resultados. Se identificaron dos homólogos, jhp0257 y HP0272,
de la proteína PilN de Campylobacter rectus yXilella fastidiosa, la
cual es parte de la maquinaria del ensamble de la fimbria tipo IV.
Asimismo, las proteínas jhp0887 y HP0953 presentaron homología a nivel del péptido señal de PilA de P. aeruginosa, y la proteína
HP0953 se sobreexpresó durante la formación de la biopelícula.
Conclusiones. H. pylori posee proteínas homólogas a las proteínas de familias fimbriales, específicamente PilN y PilA,que

Background. Colonization and chronic infection with Helicobacter pylori is the major contributing factor to the development of gastric cancer. A large repertoire of adhesins has
been described that contribute to the adaptation of bacteria
to a specific gastric niche. As in other pathogenic bacteria,
H. pylori biofilm formation is central to survival on unfavorable environments. Type IVpili or fimbriae are responsible for
the adhesion of many pathogenic bacteria (e.g., Escherichia
coli, Pseudomonas aeruginosa and Vibrio cholerae) to various
surfaces. The aim of this study was to identify and analyze
genes that might encode proteins involved in the biogenesis
of fimbriae on H. pylori and characterize their expression during biofilm formation.
Methods. PSI BLAST,bioinformatics and molecular tools were
used as well as the NCBI database search for sequences related
to protein biogenesis of fimbriae. Multiple alignments were performed using the HMMer and T-COFFEE programs. The secondary structure prediction was performed with ANTHEPROT and
the tertiary structures were predicted with the I-Tasser.
Results. We identified two counterparts―jhp0257 and HP0272―
fromprotein of Campylobacter rectus and PilN Xilella fastidiosa,
which is part of the machinery of assembly type IV fimbria. Similarly,
proteins jhp0887 and HP0953 show homology from peptide PilA
level of P. aeruginosa, and the HP0953 protein is overexpressed
during the formation of the biofilm.
Conclusions. H. pylori possesses proteins homologous to fimbrial protein families, specifically PilN and...