Biolo resumen

Clasificacion de los aminoácidos: Según su composición química del grupo R
Alifaticos(gli,ala,val,leu,ile)
Hidroxilados(ser,tre)
Sulfurados(cis,met)
Aromaticos(fen,tir,trp)
Acidos(asp,glu y sus amidas asp y glu)
Basicos(arg,his,lis)
Iminicos(pro)
Existen 20 aminoacidos conformando proteínas y estas ultimas difieren en el esqueleto del carbono al que se unen los grupos funcionales.
Lagran diversidad de proteínas se sebe a la combinación del numero de aminoácidos, el tipo de aminoácido y la secuencia en que se enlazan los aminoácidos
Los aminoácidos se pueden clasificar en no polares los que presentan propiedades hidrófobas y poseen cadenas laterales y en aminoacidos polares con propiedades hidrófilas.
Las bacterias y vegetales pueden sintetizar todos los aminoácidos quenecesitan para funciones vitales a partir de sustancias simples.
Los seres humanos y animales pueden sintetizar algunos de los aminoácidos constituyentes de las proteínas.
Aquellos aminoácidos que animales y seres humanos no pueden sintetizar se denominan esenciales.
En el caso de los seres humanos los amoacidos esenciales son isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,triptófano, valina, histidina, arginina.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptidicos, si se unen 2 aminoacidos es un enlace dipeptidico y si es una cadena mas larga es polipeptidico, una proteína consta de una o mas cadenas polipeptidicas


Organización de las proteínas


1.- Estructura primaria: se refiere a la identidad, la cantidad relativa y secuencia exacta de aminoácidos presentesen la cadena o cadenas polipeptidicas. Si hay algún grupo prostético también se puede incluir a este nivel su identidad y cantidad.
2.- Secundaria: se relaciona con la capacidad del esqueleto de la cadena polipeptidica para asumir orientaciones ordenadas y estabilizadas por puentes de hidrogeno cooperativos.
Dados los angulos de enlace esperados y la planaridad del enlace peptidico , solo existen2 estructuras que se repiten regularmente sin distorsion y con la máxima formación de enlaces de puente de hidrogeno:
1) La hélice alfa (elasticidad)
2) Laminas plegadas beta (paralelas y antiparalelas) ( resistencia)
En la hélice alfa el esqueleto polipeptidico esta plegado de tal manera que a lo largo de la cadena el grupo –C=O de cada residuo de aminoácido esta unido por enlaces de puentesde hidrogeno al grupo –N-H del cuarto residuo, es decir el grupo –C=O del primer residuo se une al –N-H del quinto residuo y asi sucesivamente.
El esqueleto de hélice se enrrolla alrededor del eje de longitudinal. Todos los enlaces por puentes de hidrogeno se alinean casi paralelamente a este eje, mientras que las cadenas laterales quedan hacia fuera. A lo largo del eje cada residuo esta separado15nm del siguiente y se requieren 3,6 residuos para hacer una vuelta completa de la hélice.
La estructura beta es la segunda estructura de repetición regular principal, y difiere de la hélice en que las cadenas polipeptidicas están casi completamente extendidas y los puentes de hidrogeno se forman entre cadenas polipeptidicas mas que dentro de una sola cadena.
Las cadenas adyacentes puedenalinearse en la misma dirección( es decir, N terminal a C terminal)
Como en las laminas beta paralelas o pueden alinearse en una orientación opuesta, como en las laminas beta antiparalelas. Dan resistencia
En estas estructuras las cadenas laterales tienden a sobresalir hacia arriba y hacia debajo de la lamina en una secuencia alternada. Las estructuras beta son favorecidas por aminoácidos concadenas laterales relativamente pequeñas.
3-Estructura terciaria: se refiere a la estructura tridimensional completa de la molecula proteica, incluso la orientación de cualquier grupo prostético asociado con ella. Es una estructura 3D viene determinada por 4 factores princpales
4.-Cuaternaria: es aplicable a las moléculas proteínas integradas por 2 o mas cadenas polipeptidicas (dimeros, trimeros,...